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第九章:酶的作用机制和酶的调节1

典型的米氏类型的酶 Rs=81 具正协同效应的别构酶 Rs<81 (只有同促效应或兼有同醋、异促效应) 具负协同效应的别构酶 Rs>81 c. Hill系数 Michaelis-Menten型酶 Hill系数=1 正协同效应的酶 Hill系数>1 负协同效应的酶 Hill系数<1 酶与底物(or配基)结合达90%的饱和度时的底 物(or 配基)浓度 RS=--------------------- 酶与底物(or 配基)结合达10%的饱和度时的 底物(or 配基)浓度 2.判断别构酶: a. 对于某些酶的均一的制剂可用加热、化学试剂或其他方式处理,酶若仍保持其催化活力,但失去其调节性质(脱敏现象),则这种类型的酶很可能就是别构酶。 b. 用比例式定量区分: (三)别构酶调节酶活性的机理   1、 序变模型:(KNF模型)    --主张酶分子中的亚基结合小分子物质(底物or调节物)后,亚基构象逐个地依次变化,因此亚基有各种可能的构象状态 开型构象,有利于结合底物or调节物;关形构象不利于结合底物or调节物 2、 齐变模型or对称模型(MWc模型) 主张别构酶的所有亚基,或全部呈坚固紧密的,不利于结合底物 的T状态,或者全不是松散的,有利于结合底物的R状态,这两种状 态间的转变

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