第十章氨基酸代谢09-2概要.ppt

(2) 酰胺的生成 存在于脑、肝脏及肌肉等细胞组织中的谷氨酰氨合成酶 谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，谷氨酰胺酶作用分解成谷氨酸及NH4＋，是尿氨的主要来源，占尿中氨总量的60％ 。 氨在天冬酰胺合成酶的催化下与天冬氨酸反应生成天冬酰胺，它大量存在于植物体内，是植物体中储氨的重要机构。 当需要时，天冬酰胺分子内的氨基又可通过天冬酰胺酶的作用分解出来，供合成氨基酸之用。 2、α- 酮酸的代谢转变 再合成氨基酸； 转变为糖和脂肪； 氧化成二氧化碳和水，并放出能量以供体内需要。 1）再合成氨基酸 体内氨基酸的脱氨作用与α—酮酸的还原氨基化作用处于动态平衡中。当体内氨基酸过剩时，脱氨作用相应地加强，在需要氨基酸时，氨基化作用又会加强，从而合成某些氨基酸。 2)转变成糖及脂肪 当体内不需要将α—酮酸再合成氨基酸，并且体内的能量供给又极充足时，α—酮酸可以转变为糖及脂肪。 α- 酮酸转变成糖及脂肪实验依据： 用氨基酸饲养患人工糖尿病的犬，大多数氨基酸可使尿中葡萄糖的含量增加，少数几种使葡萄糖及酮体的含量同时增加，而亮氨酸只能使酮体的含量增加。 生糖生酮氨基酸 * * 第十章 氨基酸代谢 一、概述 蛋白质降解产生的氨基酸通过氧化产生能量供机体需要; 食肉动物所需能量的90％来自氨基酸氧化; 食草动物依赖氨基酸氧化供能所占比例很小; 大多数微生物可以利用氨基酸氧化供能; 光合植物很少利用氨基酸供能，能按合成蛋白质、核酸和其他含氮化合物的需求合成氨基酸。 必需氨基酸和非必需氨基酸 必须从食物中供给的氨基酸为必需氨基酸。 生物体自己制造的氨基酸为非必需氨基酸； 人类必需的10种氨基酸：? 赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，缬氨酸，甲硫氨酸，亮氨酸，苏氨酸，异亮氨酸，组氨酸，精氨酸。 如果食物中缺少其中任何一种氨基酸，蛋白质就无法合成，而体内原有的蛋白质仍要进行分解，出现生长不良、消瘦等病态。 每一种动植物蛋白质不一定都具备人类必需的十种必需氨基酸，如果只吃某一种蛋白质，可能会引起营养不良；如果同时吃几种不同来源的蛋白质，取长补短，即使营养价值不高(指氨基酸种类不完全的蛋白质)的蛋白质可以被合理利用。 二、 蛋白质的酶促降解 食物蛋白质经口腔加温 胃 胃粘膜分泌胃泌素 胃腺的腔壁细胞分泌盐酸 主细胞分泌胃蛋白酶原 激活 胃蛋白酶 蛋白质 多肽片段 小肠 分泌胰泌素 刺激胰腺 分泌碳酸氢盐 小肠 中和盐酸 pH达7.0左右 十二指肠释放出肠促胰肽酶 刺激胰腺分泌 一系列胰酶酶原 胰蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶原 羧肽酶原 肠激酶 胰蛋白酶 催化其他胰酶原激活 多肽片段 水解 更短的肽 由肠粘膜上皮细胞吸收进入人体,游离氨基酸进入血液循环输送到肝脏 羧肽酶从肽的C端降解 氨肽酶从N端降解 氨基酸混合物 进行氨基酸的分解代谢，或者合成其自身的蛋白质。 氨基酸的吸收需消耗能量 氨基酸代谢概况 三、氨基酸的一般代谢 氨基酸的共同代谢 主要代谢途径 1、脱氨基作用 主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用及联合脱氨基作用。 1）氧化脱氨基作用 氧：氨：α—酮酸＝1：2：2 催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶 :L—氨基酸氧化酶、D—氨基酸氧化酶和L—谷氨酸脱氢酶 L—氨基酸氧化酶催化L—氨基酸氧化脱氨 D—氨基酸氧化酶催化D—氨基酸氧化脱氨 辅基为FMN或FAD 辅基为FAD 最适pH为10左右 分布广，活力强，体内D-氨基酸不多 L—谷氨酸脱氢酶是别构酶，ATP, GTP,NADH是别构抑制剂，ADP,GDP是别构激活剂。在动植物、微生物中普遍存在，活性很强，特别在肝及肾组织中活力更强，它的最适pH在中性附近。 氨、α-酮戊二酸以及NADH或NADPH存在下，L-谷氨酸脱氢酶催化合成L-谷氨酸。 2 ）转氨基作用 一种α—氨基酸的氨基可以转移到α—酮酸上，从而生成相应的一分子α—酮酸和一分子α—氨基酸,也称氨基移换作用。 大多数转氨酶都需要α—酮戊二酸作为氨基的受体。 转氨酶的种类：除赖氨酸，苏氨酸外，其余α—氨基酸都可参加转氨基作用，并各有其特异的转氨酶。以谷丙转氨酶和谷草转氨酶最为重要。 GPT谷丙转氨酶 GOT谷草转氨酶 心脏中活力最大，其次为肝脏 肝脏中活力最大 生物学意义：在肝细胞损伤或炎症，GPT和GOT大量释放入血液，使血清中该酶活性增加。GPT正常值约2～40单位，GOT正常值为4～50单位。GPT及GOT检测结果异常时，常提示以下几种情况：（1）在黄疸性肝炎时，两项转氨酶升高率达100%。（2）诊断肝细胞损害，肝硬变或肝癌。（3）动态观察了解病程的转归。急性肝炎黄疸消失，转氨酶恢复正常。 转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛 3）联合脱氨基作用 联合脱氨基作用: 转氨基作用