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第二章 酶 一、酶的特性 （一）酶的概念 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，又称为生物催化剂(Biocatalysts )。大多数的酶都是蛋白质。 第一节 概 述 （二）酶催化作用特性 酶的催化作用可使反应速度提高106 _1012倍。 1．高效性 又称特异性，指酶在催化生化反应时对底物的选择性 2．专一性 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40癈。 3．反应条件温和 4.酶活力可调节控制 二、酶的命名及分类 1、酶的命名 (1)习惯命名法 (2)国际系统命名法及编号 系统名称包括: 底物名称 构型 反应性质 最后加一个酶字。例如:乳酸:NAD+氧化还原酶(编号EC1.1.1.27) 催化氧化-还原反应 (1)氧化-还原酶 Oxidoreductase 乳酸脱 氢酶 乳酸 2. 酶的分类 催化基团转移反应 (2)转移酶 Transferase 谷丙转 氨酶 (3)水解酶 hydrolase 催化底物的水解反应 脂肪酶 (4) 裂合酶 Lyase 催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应 延胡索酸 水合酶 (5)异构酶 Isomerase 催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 6-磷酸葡萄 糖异构酶 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。必须与ATP分解反应相偶联。 A + B + ATP + H2O ?A-B + ADP +Pi 丙酮酸+ CO2 + ATP + H2O ?草酰乙酸+ ADP +Pi 丙酮酸羧化酶 (7) 核酸酶（催化核酸） ribozyme 是唯一的非蛋白酶。是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 核酸酶 第二节 酶的结构及催化作用机制 1．结合部位 ：酶分子中与底物结合的部位或区域。 一、 酶分子的结构特点 酶的活性部位(活性中心)： 酶的结合部位和催化部位的总称。 2．催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位。 酶分子中存在着一些可与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 3．调控部位 4、酶活性中心的必需基团 主要包括： 1）亲核性基团 2、酸碱性 基团 1、反应专一性 二、 酶催化反应的专一性 2、底物专一性 （1） 结构专一性 绝对专一性 相对专一性 （2） 立体化学专一性 光学专一性 几何专一性 3、酶催化反应的专一性 锁钥学说 诱导契合学说 锁钥学说 诱导契合学说 三、酶作用高效率的机制 酶促反应 E + S === ES === ES?井 EP 井 E + P 活化能降低 第三节 酶促反应的速度和影响因素 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 1、 米氏方程 KM 即为米氏常数，单位mol/L Vmax为最大反应速度 当反应速度等于最大速度一半时, 即V=1/2Vmax, Km=[S] 2、米氏常数Km的意义 不同的酶具有不同Km值，是酶的一个特征常数。 不同底物、温度和pH等条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低。 3、 米氏常数的求法 双倒数作图法 斜率=Km/Vmax -1/Km 1/Vmax 二、 pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性, 称此pH为最适pH。 三、 温度的影响 大多数酶都有一个最适温度。 四、抑制剂对酶活性的影响 酶的抑制作用：使酶的活性降低或丧失的现象。 抑制剂：能够引起酶的抑制作用的化合物。 1、 不可逆抑制 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。 （一）抑制剂的作用方式 2、可逆抑制 抑制剂与酶以非共价方式结合，引起酶活性暂时丧失。抑制剂可通过透析等方法除去，能部分或全部恢复酶的活性。 (1) 竟争性抑制 某些抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竟争与酶活性中心结合，酶促反应被抑制。 竟争性抑制可通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 竟争性抑制 (2) 非竟争性抑制 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。这类物质不与底物竞争与活性中心的结合。 非竟争性抑制