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摘 要
Pax一6是进化上一个保守而重要的转录因子,它在眼睛与大脑发育
中起着主导基因的作用,决定着人类,小鼠,斑马鱼和果蝇的晶体细
胞分化。 .
到目前为止,不同形式的Pax-6已被发现,它们有着不同的分子
量。但这并不意味着它们中的全部都已经被仔细的研究过,也并不意
味着它们的蛋白质翻译后修饰作用被完整的诠释。前人的研究已经表
而发生磷酸化,并且它在磷酸化以后能大大的激活其转录的活性。然
而,其去磷酸化修饰作用却不为人所知。
为了了解Pax-6的脱磷酸化修饰作用,作者首先研究了蛋白质丝
氨酸/苏氨酸磷酸酶使Pax一6脱磷酸化的可能性。研究结果表明,PP—l
和PP-2A这两种蛋白质磷酸酶均能在体外使Pax一6脱磷酸化。第二,
作者检测了是否PP-I与PP-2A这两种蛋白质磷酸酶能特异地在体内使
Pa】【一6脱去磷酸基团。结果表明,只有PP-I能与Pa】【-6在体内发生反
应,使其脱磷酸化。第三,通过免疫共沉降的办法,作者发现细胞内
的大部分Pax-6与PP-I的a催化亚基,或者B催化亚基结合在一块;然
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