全酶=酶蛋白辅助因子酶催化作用的特征.PPTVIP

第一节 酶的概述 一、酶的概念 酶是由活细胞产生的，在细胞内外起催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。? 酶是活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的生物分子，又称生物催化剂。? 二、酶的化学本质和组成 1．酶的化学本质是蛋白质！？？ 2．酶的组成 （1）单纯蛋白酶类 （2）结合蛋白酶类 这类酶分子中除蛋白质外还含有非蛋白质部分。 全酶=酶蛋白+辅助因子 三、酶催化作用的特征 （一）酶的高度专一性 （专一） 又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 （二）高的催化效率 （高效） 酶催化的反应速度比化学催化剂催化的反应速度高106-1013倍。 ?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 （三）高度不稳定性 （易失活） 一般是在体温、常压、近中性酸碱度等温和的条件下反应. （四）酶的活性受机体调节 （可被调节） 调控方式如反馈调节、共价修饰调节、酶原激活、变构调节、激素调节等. 四、酶的分类和命名 （一）酶的分类 1． 氧化还原酶类：如琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶等。 2．转移酶类：如谷丙转氨酶等。 3．水解酶类：如蛋白酶，淀粉酶等。 （二）酶的命名 1．习惯命名法 （1）根据所催化的底物命名 （2）根据所催化反应的性质命名 （3）结合上述两点原则命名 （4）在上述命名的基础上加上酶的来源或其他特点命名 2．国际系统命名法 系统名称包括两部分，底物名称和反应类型 1961年国际酶学委员会提出的酶的命名和分类方法。 （1）标明底物，催化反应的性质 例: G-6-P→F-6-P G-6-P异构酶 （2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:）分开。如其中一个底物为水时，水可略去。 例：丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶 一、酶分子的结构 （一）酶的活性中心 不同的酶除了具有不同的一级结构外，还具有特殊的空间结构。酶分子中的肽链通过折叠、螺旋或缠绕形成了酶的活性空间，即酶的活性中心。 酶的活性中心中的必需基团按照功能分为结合基团和催化基团两个部分。 （二）酶的活性中心的组成 1．结合基团 2．催化基团 酶分子上有多种侧链化学基团，但并不是所有化学基团都与酶的活性有关，而是只有少数基团，与酶的催化活性有关，这些与酶的活性有关的基团称为酶的活性基团。 酶在起催化作用时，还需要活性基团相对集中，成为一定的空间构象区域，才能与底物相结合并影响底物分子化学键的稳定性，将底物变为产物。 ， 二、酶的结构与功能的关系 （一）酶原和酶原的激活 酶原：如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、凝血酶原等 . 酶原的激活：酶原转化为有活性的酶的过程，称为。 （二）同工酶 是指一些结构不同，而能催化同一化学反应的酶。 （三）变构酶 调节物能与酶分子的调节部位结合，使酶蛋白分子的构象发生改变，从而提高或降低酶的活性，这种效应称为变构效应。具有变构效应的酶，称为变构酶。 第三节 酶作用原理及影响因素 一、酶能降低反应的活化能 要使能量较低的分子变成活化分子，需要给它们增加能量。使一般分子变成活化分子所需的能量称为活化能。活化分子越多，反应速度越快。 二、中间产物学说 酶首先与底物结合成酶底物复合物，然后转换成不稳定的酶—过渡态中间物复合物，再生成酶—产物复合物，最后从酶分子上释放产物。 此反应过程可用下式表示： E+S→ES→ESˇ→EP→P+E 式中：ES为酶—底物复合物，Sˇ为过渡态中间物，ESˇ为酶—过渡态中间物复合物，EP为酶产物复合物。 三、诱导契合学说 四. 影响酶促反应的因素 5．激活剂对酶促反应的影响 必须激活剂 非必须激活剂 6．抑制剂对酶促反应的影响 凡能与酶的必需基团尤其是活性中心基团作用，使酶的活性降低或失活的物质，称为酶的抑制剂，这种作用称抑制作用。 不可逆性抑制作用 抑制作用 竞争性抑制作用 可逆性抑制作用