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第二章 蛋白质 一、蛋白质的生物功能及组成 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 三、蛋白质的结构 四、蛋白质的结构与功能的关系 五、蛋白质的重要性质 一、蛋白质的生物功能及化学组成 蛋白质的生物功能 有机体代谢的催化剂 有机体内的结构组分 运输载体 运动的完成者 激素调节 有机体的免疫机能 贮藏功能 毒素 信号传递 遗传信息表达的调节 蛋白质的化学（元素）组成 C（50-55%） N（15-18%） H（6-8%） O（6-8%）S（0-4%）； 其它：P、Fe、Mn、Zn、Mo等； 其中含氮量稳定，可作为定量测定蛋白质的标准方法。 蛋白质含量=含氮量÷16%=含氮量×6·25 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（Amino Acid，AA或aa） 由于AA有不对称的Cα（甘氨酸除外）的存在使得AA有L和D（R或S）型之分，天然的AA均为L型；同时有旋光性的存在 。 AA的构型和吸光性 AA的分类 根据R基团的性质可分为： 非极性R基氨基酸 不带电荷的极性R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带负电荷的R基氨基酸 请注意： 请注意： Asp和Asn二者常混在一起用Asx表示； Glu和Gln二者常混在一起用Glx表示。 注意AA各C原子的编号 AA的吸光性 芳香族AA—Tyr, Trp, Phe可以吸收280nm的紫外光, 据此可对蛋白质进行定量和定性 AA的酸碱性 带电性 pK` 等电点（pI）：调节溶液的pH值，使AA的净电荷为零，在电场中AA既不向阳极移动，也不向阴极移动。此时的pH值称为该AA的等电点。 几种AA的pK和pI值 尽管AA具有酸碱性但却不能用正常的酸碱滴定进行测定(因为酸和碱基团的相互干扰, 使等当点的pH过高或过低,没有适当的指示剂可以选用。 AA不能用通常酸碱滴定测定 AA+甲醛则可以掩盖氨基，使AA成为普通的酸 AA的重要化学反应 1、茚三酮反应 此反应复杂,产物为混合物; 此反应灵敏,是鉴定AA的常用方法 短肽也有此反应,但肽链越长灵敏度越差 三、蛋白质的结构 蛋白质的一级结构 蛋白质的空间结构 蛋白质的二级结构 超二级结构 结构域 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构 蛋白质的一级结构 ——AA序列与共价键结构 肽键及肽 肽键：是由一个AA的α-羧基与另一个AA的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 肽：是由一个AA的α-羧基与另一个AA的α-氨基缩合脱水而形成的化合物。 有关肽的说法 2个AA组成的肽称为二肽, 依次类推 少于10个AA称为寡肽 多于10个AA称为多肽 蛋白质和多肽的界线：构象的稳定性 蛋白质一级结构的测定 蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构：指蛋白质主链上原子的局部空间排列，即多肽链中有规则的重复构象 构型与构象 构型----立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。 构象-----化合物中σ 键的自由旋转，使连接在σ 键两端原子上的原子或基团在空间上形成的不同的排列方式。蛋白质的空间结构则是由构象不同造成的。 2. 酰胺平面 肽键的双键性质 C—N 0.149nm C=N 0.127nm C—N肽键0.132nm, 有部分双键性质 二级结构的基本类型 α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规则卷曲 α-螺旋结构的特点 α-螺旋：是多肽链主链围绕螺旋中心轴而成的螺旋式构象。 α-螺旋的特点： 大都为右手螺旋，每3·6个AA残基旋转一周，沿纵轴的间距为0·54nm； 螺旋的稳定性靠链内氢键维持，每隔3个AA残基可形成一个氢键。 在α-螺旋中，AA残基的R侧链分布在螺旋的外侧，其形状、大小及电荷等均影响螺旋的形成。 β-折叠的要点 β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。 β-折叠结构的特点： β-折叠结构中肽链处于伸展状态, 两个AA残基之间的距离为0.36nm。 肽链按层排列,靠链间氢键维持其结构的稳定性。 相邻肽链走向可以是平行的(φ=-119°，ψ=+113°)，也可以是反平行的(φ=-139°，ψ=+135° )。 肽链中的AA残基的R基团分布在片层的上下。 α-螺旋与β-折叠比较 β-转角和无规则卷曲 β-转角：蛋白质分子中出现180°的回折，在这种肽链的回折角上就是β-转角结构。 无规则卷曲：指没有规则的那部分肽链构象。 超二级结构 超二级结构：在二级结构的基础上，α-螺旋或β-折叠进一步形成三级结构的过程中，比较邻近的肽段，有时相互作用，形成二级结构的聚合体。 结构域 结构域：多肽链在超二级结构基础上组装而成的相对独立的三维实体。 蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构：建立在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成的复杂的球状分子结构。 蛋白质三级结构的特点 整个分子紧密结