浙大生物化学教学课件2：蛋白质2.pptx

生 物 化 学;第二章 蛋白质化学第三节 蛋白质的结构;蛋白质的结构;一、蛋白质的一级结构;蛋白质一级结构测定的意义;;（b）每个肽键的形成都丢失一个水分子，故肽键中的氨基酸称氨基酸残基。 （c）各种肽链的主链结构一样，但侧链R基即氨基酸残基的顺序不同。 （d）一条多肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称N端；另一端含一个游离的末端羧基，称C端。;2、肽的命名;3、蛋白质一级结构的分析;具体步骤;蛋白质专一性水解方法;4、肽段测序; N-末端分析之二：Edman降解（N-段测序）;其它N-末端分析方法;C-末端分析;二硫键的拆分;二、蛋白质的二级结构;构象：取代基团在单键旋转时可能形成的不同的立体结构;肽单元（peptide unit），肽键平面;两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转。;二级结构类型;α -螺旋的基本结构特征;α -螺旋结构形成的限制因素:;2、β -折叠（β- sheet）;;3、β –转角 （β –turns）;;4、无规卷曲;5、超二级结构;;;6、结构域（domain）;肌钙蛋白的两个不同的钙结合域;聚酮合酶（PKS）结构域;4、纤维状蛋白;烫发的原理;B）丝心蛋白;C）胶原蛋白;三、蛋白质的三级结构;氢键;疏水相互作用;离子键;二硫键;范德华力;;;细胞色素C;膜蛋白;（2）外周蛋白;四、蛋白质的四级结构;五、变性与复性;变性过程中蛋白质的变化;复性;蛋白质折叠过程的中间体;第四节 蛋白质结构与功能的关系;肌红蛋白（myoglobin）（单亚基蛋白）;肌红蛋白三级结构;肌红蛋白中卟啉环;肌红蛋白在与氧结合过程中构像改变;肌红蛋白氧气结合曲线;血红蛋白（hemoglobin）（多亚基蛋白）;血红蛋白β-亚基和肌红蛋白的高级结构;血红蛋白四级结构;血红蛋白在与氧结合过程中构像改变;;氧结合曲线;别构效应;同促效应;异促效应;血红蛋白与O2结合的同促效应与异促效应;同促效应的生理学意义;异促效应的生理学意义;蛋白质的一级结构与功能的关系;镰刀状红细胞贫血病;镰刀状红细胞的分子机制;一级结构——高级结构——功能;酶原的激活;胰岛素的成熟;第五节 蛋白质的分离纯化与表征;蛋白质分离纯化的方法;一、沉淀作用;1、等电点沉淀;2、盐析与盐溶;3、有机溶剂沉淀;;二、层析方法;1、凝胶过滤层析（分子筛层??）;2、离子交换层析;;3、亲和层析;三、蛋白质分子量的测定;2、 SDS电泳;3、质谱;4、超速离心法;Summary