医学生物化学全书基本概念汇总.doc

《医学生物化学全书基本概念汇总 等电点：蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（PI）。 肽键：由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水形成的键称为肽键，肽键是蛋白质结构中的基本键，是共价键。 蛋白质的一级结构：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上多肽链主链原子在局部的空间排列。本身折叠或盘曲所形成的局部构象，主要的有α-螺旋和β-片层结构。 蛋白质的三级结构：蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲、折叠而形成的特定各式的三级结构，指的是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质分子的四级结构：多数蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链组成，彼此间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。 蛋白质的电泳技术：在同一pH溶液中，由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同，分子量大小不同，因此它们在同一电场中的移动的速率不同，利用这一性质将不同的蛋白质从混合物中分离出来，成为蛋白质的电泳技术。 蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中沉淀、析出的现象，成为蛋白质的沉淀。 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质空间结构和次级键受到破坏，丧失原有的理化性质和生物学性质，这称为蛋白质变性。 DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构。 DNA的二级结构：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C)。每个碱基对的两碱基处于同一平面，该平面垂直与双螺旋的中心轴。 变构效应：某些物质（变构剂）能与酶分子上的非催化部位结合，诱导酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 碱基互补： 碱基对必定是嘌呤和嘧啶配对，而且只能是A-T,G-C，前者形成两个氢键，后者形成三个氢键。这种碱基配对称为碱基互补。 核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。 变性温度（Tm）：核酸在加热变性过程中，在260nm紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为核酸的解链温度或变性温度，用Tm表示。 核酸的复性：核酸热变性后，温度再缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合而形成双螺旋，此即为核酸的复性。 杂交：不同来源的核酸变性后，合并在一起进行复性，只要这些核酸分子核苷酸序列中含有可以形成碱基互补配对的片段，则彼此之间可形成局部双链，即杂化双链，这个过程称为杂交。 酶：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。 酶原的激活：无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。实际上，酶原是有活性酶的前身。 酶的必需集团：酶的本质是蛋白质，在某一区域，集中了与酶活性密切相关的集团，称为酶的必需集团， 酶的活性中心：酶分子中与酶活性直接有关的必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称酶的活性中心。 同工酶：在不同组织细胞内存在一组催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的酶，称同工酶。如乳酸脱氢酶可分为LDH、LDH2直至LDH5。 酶的特异性或专一性：一种酶只能催化一类化合物或一定化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。 酶的竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，作用的强弱(大小)取决两者的相对浓度。 酶的非竞争性抑制：抑制剂与酶底物在结构上无相似之处。抑制剂不妨碍底物与酶分子结合，而是与酶分子其它部位结合。 新陈代谢：营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为新陈代谢。分为合成代谢和分解代谢。 合成代谢：在活细胞内进行的一种中间代谢过程，是营养分子降解伴有能量产生或释放的过程。 分解代谢：在活细胞内进行的一种中间代谢过程，即利用小分子化合物为前体，合成大分子的过程，通常耗费能量的过程。 糖酵解：糖酵解是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成乳酸的过程。 三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩和成含有三个羧基的柠檬酸开始，又称三羧酸循环（TAC）。 耐糖现象：人体处理所给予葡萄糖的能力称为葡萄糖耐量或耐糖现象。 糖异生作用：非糖物质（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）在肝内生成葡萄糖的过程称为糖异生作用。 载脂蛋白：是构成血浆脂蛋白的蛋白质部分，总共有5类。基本功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构，某些载脂蛋白还具有激活代谢酶，识别受体等功能。 脂蛋白：血浆脂蛋白由载脂蛋白和脂类组成，是脂类在血中的主要运输形式。 脂肪动员：脂肪细胞内