第十四篇 章 氨基酸和蛋白质《医用化学基础》.pptVIP

第14章 氨基酸和蛋白质;学习要点;第一节　氨 基 酸;从上面结构式可以看出，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种基团，是具有复合官能团的化合物。由于氨基连在α-碳原子上，故称α-氨基酸。在生物体内合成蛋白质的氨基酸有20余种，均属于α-氨基酸。α-氨基酸的结构通式如下：;由蛋白质水解所得的20种氨基酸的分类方法很多。按R基的结构，可分为： 脂肪族 芳香族 杂环氨基酸 按分子中所含氨基与羧基的相对数目，可分为： 中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 ;二,氨基酸的性质 (一) 物理性质 α—氨基酸都是无色晶体,熔点较高(多在200℃—300℃之间)，加热到熔点时，易分解并放出CO2。除少数外，一般均能溶于水，难溶于酒精和乙醚等有机溶剂。;(二) 化学性质 １，两性电离和等电点 氨基酸分子中含有碱性的氨基和酸性的羧基，是两性化合物，在水溶液中能进行酸式电离和碱式电离.;溶液中，氨基酸能以正离子、负离子和两性离子三种形式存在，形成一个动态平衡体系。 ? ? ? ?? 氨基酸在溶液中的荷电状态与溶液的pH值有关。氨基酸分子内羧基和氨基的电离度相等，则氨基酸形成两性离子的浓度最高，净电荷为零，氨基酸在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点，常用符号pI;２． 成肽反应 两个α?氨基酸分子在适当的条件下加热时，一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基之间，可以脱去一分子水而缩合生成二肽。例如：;二肽分子中具有酰胺键（—CONH—）结构，这种由α?氨基酸脱水缩合而成的酰胺键，称为肽键。在二肽分子中仍有未结合的羧基和氨基，因此，二肽还可以和其它氨基酸分子以肽键结合，生成三肽。如此类推，可以生成 四肽、五肽……许多个不同的氨基酸分子通过多个肽键连接起来，形成多肽。 ;第二节　　蛋白质;(二)蛋白质的结构 蛋白质分子的多肽链中，α?氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。其中肽键为主键。蛋白质分子以螺旋方式卷曲而成的空间结构，称为蛋白质的二级结构。氢键在维持和固定蛋白质的二级结构中起了重要作用。此外还以其它化学键如离子键、二硫键（—S—S—）、酯键（—O—C—）等，按照一定方式进一步折叠盘曲，形成更复杂的三级四级空间结构。;二级结构 ;二、蛋白质的性质 （一）两性电离和等电点 ;在等电点时，蛋白质的粘度、渗透压等最小，溶解度也最小，容易从溶液中析出。 不处于等电状态时，蛋白质以阳离子或阴离子形式存在，因而在电场中可向相反的电极移动，产生电泳现象。在多种蛋白的混和溶液中，由于各种蛋白质的等电点不同，分子量大小不同，所以在同一pH值及同一电场强度中，它们的电泳速度亦不同，根据这个原理，就可以用电泳法使混和的蛋白质分离。目前，在临床检验上已广泛应用电泳法分离血清中的蛋白质。;（二）盐析 蛋白质溶于水形成稳定的高分子化合物溶液。稳定的主要原因有二，一是因为蛋白质溶液不在等电点时，蛋白质离子都带有相同的电荷，互相排斥，难以合并聚沉，从而使蛋白质溶液保持稳定。二是蛋白质分子表面能形成一层很厚的水化膜，这层水化膜能阻止蛋白质分子之间的聚集，所以蛋白质分子能稳定地分散在水中，形成稳定的高分子化合物的溶液。 如果在蛋白质溶液中加入大量(NH4)2SO4、Na2SO4等无机盐，能破坏水化膜，蛋白质分子就会相互聚集，从溶液中沉淀析出，这种现象称为盐析。使不同蛋白质发生盐析所需盐的浓度不同。例如：球蛋白在半饱和(NH4)2SO4溶液中即可析出，而蛋白却要在饱和(NH4)2SO4溶液中才能析出。因此可以用逐渐增大盐溶液浓度的方法，使不同蛋白质从溶液中分段析出，从而得以分离。这种操作方法称为分段盐析。 在临床检验上，利用分段盐析可以测定血清白蛋白和球蛋白的含量，借以帮助诊断某些疾病。 盐析所得的蛋白质，性质并未改变，加水可重新溶解，形成稳定的蛋白;（三）变性 蛋白质在某些物理和化学因素（如加热、高压、超声波、紫外线、X线、强酸、强碱、重金属盐、乙醇、苯酚等）影响下，空间结构发生改变，使其理化性质和生物活性随之改变的作用，称为蛋白质的变性。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。例如：煮鸡蛋和卤水点豆腐，都是蛋白质变性的实例。有机体不能耐高温，重金属盐会使机体中毒等，都是因使蛋白质变性的缘故。 蛋白质变性以后，溶解度减小，容易沉淀，不能重新溶解于水中。此外变性后的蛋白质易被蛋白酶所水解，因而食物煮熟后所含的蛋白质较易被消化。具有生物活性的蛋白质（酶、激素、抗体等）经变性后失去原有的活性。 当人误食重金属盐时，可以喝大量牛奶，蛋清或豆浆解毒。原因是上述食品中含有较多的蛋白质，可以跟重金属盐类形成不溶于水的化合物而排出体外。这样