基础医学概论 生物大分子--酶PPT.pptxVIP

基础医学概论; 知道酶促反应的特点、机制 知道竞争性抑制、非竞争性抑制作用 能够叙述酶的定义及竞争性抑制、非竞争性抑制的区别;酶的定义 酶的分子结构与功能 酶促反应的特点与机制 影响酶促反应的因素 酶的调节与活性测定;由生物活细胞合成的、对其特异底物其高效催化作用的物质 几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸 底物：酶所催化的物质 产物：酶所催化的底物的转变物; 酶的分类 酶的分子结构和活性中心 同工酶 ;辅助因子 与酶蛋白结合松散， 酶促反应中可以离开酶蛋白 与酶蛋白结合紧密， 酶促反应中不能离开酶蛋白 ;必需基团：与酶活性有关的功能基团; 活性中心内 必需基团 + 活性中心外; 酶的分子结构和活性中心; 酶的分子结构和活性中心;是指催化的化学反应相同，但是酶蛋白分子结构、理化性质不同的一组酶 同一个体的不同组织、同一组织中;酶促反应的机制 高效性 专一性 不稳定性 可调节性 ; 一个化学反应体系中的各个分子所含的能量不同 化学反应：较高能量、处于过渡态的分子碰撞 反应物中活化分子越多，反应速度越快;诱导契合假说： ;趋近效应：酶促使活化分子的反应基团相互靠近 定向效应：酶促使催化基团与底物的反应基团正确 定向;酸碱催化作用： 酶活性中心里具有酸碱功能基团， 质子供体、受体（体液条件下）;表面效应;酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一般催化剂高约107～1013倍;酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度; 酶对底物的高度选择性或特异性 绝对专一性 相对专一性 立体异构专一性;绝对专一性：只能催化一种底物; 相对专一性：催化一类化合物 立体异构专一性：对底物的空间构象有要求; 酶的活性不稳定 多数酶都是蛋白质 强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而失去活性; 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要 酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的调节;酶浓度 底物浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂; 当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速度和酶浓 度变化呈正比;在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓度的情况下，底物浓度的变化对反应速度的影响呈 矩形双曲线;米氏方程;Km（米氏常数）;Km（米氏常数） 1.等于酶促反应速度达到最大反应速度一半 时的底物浓度 2.反映酶与底物亲和力的大小 3.是酶的特征性常数，主要取决于酶和底物的结 构，与酶和底物的浓度无关，但受到反应环境 （如pH、温度等）的影响 ;化学反应随温度的增高而加快 酶随温度的升高而变性; pH影响底物和酶的结合; 激活剂：能使酶活性提高的物质 离子：Mg2+ 、 K+、 Mn2+ Cl- 有机物：胆汁酸盐; 抑制剂：使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 不可逆性抑制：共价键 可逆性抑制：非共价键;竞争性抑制 1.抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶活性 中心的结合基团，与酶形成可逆的EI复合物， 减少酶与底物结合的机会，从而抑制酶活性 ;竞争性抑制 2.抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比 3.不影响酶促反应的最大速度 4.由于抑制剂的存在， 酶对底物的亲和力降低， Km增大;非竞争性抑制 1.抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不影响 酶与底物的结合;非竞争性抑制 2.抑制程度取决于抑制剂的浓度 3.不影响酶与底物的亲和力 4.酶促反应最大速度变小; 酶活性的调节 酶含量的调节 酶活性测定; 酶原激活 别构调节 酶的共价修饰调节;酶原激活： 1.没有活性的酶的前体称为酶原 2.酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活 （酶活性中心形成或暴露的过程）;别构调节：某些酶活性中心以外的部分与体内一 些代谢物可逆性结合，使得酶发生结 构变化并改变其催化活性 别构酶：受别构调节的酶 别构效应剂：引起别构效应的代谢物; 酶的共价修饰调节：某些酶蛋白肽链的侧链基团在