第5章 蛋白质化学及氨基酸代谢PPT.ppt

生物化学;第五章 蛋白质化学及氨基酸代谢;第一节 蛋白质化学;一、蛋白质的元素组成;蛋白质含量的计算;二、氨基酸结构;（一）常见氨基酸的分类;根据R的结构不同分类;（2）根据氨基与羧基的相对数目分类 ： 1.中性氨基酸：－COOH 数目 ＝－NH2 数目 2.酸性氨基酸： －COOH 数目 ＞－NH2 数目 3.碱性氨基酸： －COOH 数目 ＜－NH2 数目;根据氨基与羧基的相对数目分类;（3）根据氨基酸在生物体中的重要性分类 ： 1.必需氨基酸：生物体内不能合成或合成速度不够快，而不能满足自身需要，必须由食物供给的氨基酸。 生物体所需的8种必需氨基酸： 缬氨酸Val 、亮氨酸Leu 、异亮氨酸Ile 、赖氨酸Lys 、甲硫氨酸Met 、苯丙氨酸Phe 、苏氨酸Thr 、色氨酸Trp 。 记忆口诀： “一（异）家（甲）写（缬）两（亮）三（色）本（苯）书（苏）来（赖）”。;2.非必需氨基酸：并非生物体内不需要，只是食物中缺少了也无妨，可在体内合成的氨基酸。 3.半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。 ;几种特别的氨基酸;(二)氨基酸的性质;(二)氨基酸的性质;（1）两性性质;注意： 1.在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 2.在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备氨基酸。;例题： 某蛋白质在pH为8的溶液中带负电荷，则该蛋白质的等电点（ ）。 A.大于8 B.小于8 C.等于8 D.等于6 注：该蛋白质在pH为8时带负电荷，说明发生酸式电离，生成阴离子。 说说利用等电点分离氨基酸的原理？ 答：在等电点时，氨基酸以两性离子形式存在，异性电荷数目相等，相互吸引，静电荷为0，所以使氨基酸颗粒沉淀析出；而在非等电点时，溶液中因为带有同性电荷，它们互相排斥，所以此时氨基酸不会聚集沉淀。;（2）与茚三酮反应;（3）与亚硝酸反应;其他反应;蛋白质的生物学功能 ;蛋白质的生物学功能;知识点 ;三、蛋白质的结构;（一）蛋白质的一级结构;;Biochemistry ;氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。 N端：在多肽链含有游离氨基的一端。（左边） C端：在多肽链含有游离羧基的一端。（右边） 氨基酸的顺序：总是从N端的氨基酸残基开始，以C端的氨基酸残基结束。 肽命名：××酰××酰……××酸。 蛋白质的一级结构是最基本的结构，不仅决定其高级结构，而且对它的功能也起着决定性的作用。 ;Biochemistry ;迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。 成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列。 由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。;;（二）蛋白质的高级结构;高级结构可以分为二级结构、三级结构和四级结构。 二级结构：是指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕折叠而形成的构象。主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角。;(1) ?-螺旋;肽平面;?-螺旋的结构特征; 左 手 和 右 手 螺 旋;;;（2） ?-折叠;?-折叠结构特征;?-折叠反向平行和顺向平行;2．蛋白质的三级结构;3．蛋白质的四级结构;一级结构;二级结构;三级结构;四级结构;蛋白质的一、二、三、四级结构对比;知识点;四、蛋白质性质;（一）蛋白质的两性性质;（一）蛋白质的两性性质;（一）蛋白质的两性性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（二）蛋白质的胶体性质;（三）蛋白质的变性;（三）蛋白质的变性;（三）蛋白质的变性;（三）蛋白质的变性;（四）蛋白质的颜色反应;（四）蛋白质的颜色反应;（五）蛋白质的酶促降解 ;植物和微生物的营养类型与动物不同，不能直接利用蛋白质作为营养物质，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要通过蛋白酶将蛋白质水解为氨基酸。 如木瓜中的木瓜蛋白酶，菠萝中的菠萝蛋白酶，无花果中的无花果蛋白酶等都可使蛋白质水解，其水解作用在种籽萌芽时为最旺盛。 发芽时，胚乳中贮存的蛋白质在蛋白酶催化下水解成氨基酸，当这些氨基酸运输到胚，胚则利用它们来重新合成蛋白质，以组成植物自身的细胞。 ;蛋白质水解酶的分类（根据作用方式分）： A.肽链内切酶：是催化水解多肽链内部肽键的酶，也称蛋白酶。 举例：目前用于肽链断裂的蛋白酶已有十多种，最