章 酶引论教学用.pptxVIP

教学内容一、酶研究的简史（自学）二、酶是生物催化剂三、酶的化学本质四、酶的命名和分类五、酶的专一性六、酶活力的测定七、非蛋白质生物催化剂——核酶八、酶分子工程二、酶是生物催化剂酶与非生物催化剂相比的几点共性：催化效率高，用量少；降低反应活化能；不改变反应的平衡常数或反应前后的Gibbs自由能。(一) 反应速率理论与活化能（自学）(二) 酶通过降低活化自由能提高反应速率(三) 酶还是偶联反应的介体(四) 酶作为生物催化剂的特点（自学）Transition stateEnzyme-transitionstate complex(二) 酶通过降低活化自由能提高反应速率根据：酶是怎样克服能障,降低活化能的?酶降低反应的活化自由能可从熵和焓两个方面来考虑：熵因子方面:邻近效应和定向效应邻近：双分子酶促反应中两个底物分子被束缚在酶分子的表面使之彼此接近; 定向：两底物反应基团之间和底物反应基团与酶催化基团之间的正确定位取向。邻近和定向的效果相当于增加了局部底物浓度和有效碰撞概率。熵因子方面:一般说,两个底物分子形成一个活化复合体时,需要经历平动自由度和转动自由度的丢失,造成熵的锐减, △S≠ 负值, 这意味着将有一个大的活化自由能(△G≠),显然对反应是不利的。但在酶促反应中自由度的丢失是在进人过渡态(EX≠)之前形成ES中间复合体时发生的,并由酶与底物非共价结合时释放的自由能,称为结合[自由