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食品酶学复习资料（部分） 酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶。 酶作为一种反应的催化剂，在食品加工及保藏的应用中，有着其他物理或化学手段无法比拟的优越性。首先，它不会有任何有害残留物质；其次，由于酶催化反应有着高度的专一性和高效性，酶制剂用量小，经济合算；第三，酶催化反应条件温和，食品营养成分损失少，易于操作且能耗较低。 酶制剂在食品加工中应用主要有以下优点： 作用条件温和，在常温、温和的pH、低浓度下即有活性。 酶反应具有专一性，一般催化一种指定反应，无副反应。 反应速度易控制，通过温度、pH和所用酶的数量调节控制反应速度。 食用酶来自天然无毒物，安全、高效、副作用小。 反应到期望值时，方便使酶失活，易控制反应终点。 食品工业中应用酶制剂的加工过程所需费用较低，酶促反应速度快效率高用量少。 （1）氧化还原酶（Oxidoreductases）催化氧化还原反应； （2）转移酶（Transferases）催化分子间基团转移的反应； （3）水解酶（Hydrolases）催化水解反应； （4）裂合酶（Lyases）催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应； （5）异构酶（Isomerases）催化分子的异构反应； （6）连接酶（Ligases）（也称为合成酶）催化两分子连接的反应，反应中酶与ATP的一个焦磷酸键相偶联。 酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 比活力 (Specific activity) ：比活力是指单位蛋白质 (毫克蛋白质或毫克蛋白氮) 所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白) 。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。但比活力是个相对酶纯度指标。需采用电泳测定酶的实际纯度。 酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体 (无催化活力) 称为酶原 (Proenzyme) 。 底物浓度对酶促反应速度的影响 v在1903年，Henri在用蔗糖酶水解蔗糖实验，研究反应中底物浓度与反应速度的关系时发现，当酶浓度不变时，可以测出一系列不同底物浓度下的化学反应速度，以该反应速度对底物浓度作图，可得到如图2-2所示的曲线。 从该曲线图可以看出，当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度的关系呈正比关系，反应表现为一级反应。然而随着底物浓度的不断增加，反应速度不再按正比升高，此时反应表现为混合级反应。当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速度影响逐渐变小，最后反应速度几乎与底物浓度无关，这时反应达到最大反应速度（Vmax），反应表现为零级反应 中间络合物学说认为：当酶催化某一化学反应时，酶(E)首先需要和底物(S)结合生成酶底物中间络合物即中间复合物(ES)，然后再生成产物(P)，同时释放出酶。该学说可以用下面的化学反应方程式来表示： S + E ES → P + E 根据中间络合物学说很容易解释图3-2所示的实验曲线： 1、在酶浓度恒定这一前提条件下，当底物浓度很小时酶还未被底物所饱和，这时反应速度取决于底物浓度并与之成正比。 2、随着底物浓度不断增大，根据质量作用定律，中间复合物ES生成也不断增多，而反应速度取决于ES的浓度，故反应速度也随之增高但此时二者不再成正比关系。 3、当底物浓度达到相当高的程度时，溶液中的酶已经全部被底物所饱和，此时溶液中再也没有多余的酶，虽增加底物浓度也不会有更多的中间复合物ES生成，因此酶促反应速度变得与底物浓度无关，而且反应达到最大反应速度（Vmax）。 当以底物浓度[S]对反应速度v作图时，就形成一条双曲线。需要特别指出的是，只有酶促催化反应才会有这种饱和现象，而与此相反，非催化反应则不会出现这种饱和现象。 米氏常数的含义:Km值就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度 米氏常数的应用价值 Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 Km值还可以帮助我们推断具体条件下某一代谢反应的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。 如果由于酶必需基团的化学性质发生改变，但酶并未发生变性，而引起酶活力降低或丧失的作用则称为抑制作用(inhibition)。导致酶发生抑