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微管微丝
第一节 微 管 一、微管的形态结构与化学组成 微管的形态结构:中空的圆筒状结构。 横断面上看:它是由13根原纤维纵向围绕而成。 2.微管结合蛋白微管相关蛋白 MAPs和微管聚合蛋白 MAP分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出部位伸到微管外与其它细胞组分(如微管束、中间纤维、质膜)结合。 MAPs的主要功能 ①促进微管组装。 ②促进微管聚集成束。 ③增加微管稳定性。 微管聚合蛋白(Tau蛋白) 增加微管装配的起始点和提高起始装配速度。 阿尔茨海默病AD,老年痴呆症,以不可逆进行性记忆和认知功能丧失为主要临床症状。 病因: Tau蛋白的异常,失去和微管蛋白的结合活性,导致正常的微管蛋白解聚,从而使正常的轴突转运受损。 二、微管种类 单管: 13条原纤维组成,细胞质中大部分微管为单管 二联管:两根微管组成,分为A管、B管, A管B管共用三根原纤维,主要构成鞭毛、纤毛。 三联管:由A、B、C三根微管组成,A与B、B与C各共用三根纤维,共含33根原纤维,主要构成中心粒。 三、 微管的组装和极性 1.微管的体外组装 影响微管聚合的因素 ⑴微管蛋白的浓度; ⑵Mg2+和Ca2+浓度; ⑶温度; ⑷药物:秋水仙素,长春花碱; ⑸环核苷酸和RNA。 五、微管组成的细胞结构 1.中心粒 2.纤毛和鞭毛 (二)中心粒的功能 1.组织形成鞭毛和纤毛并参与细胞的有丝分裂——与微管蛋白的合成、微管的聚合有关。 鞭毛与纤毛 (一)鞭毛和纤毛的形态与结构 肌动蛋白 单个分子呈球形——G--肌动蛋白; 相同G--肌动蛋白聚合成纤维状——称F-肌动蛋白; 单个肌动蛋白具有极性,装配成的纤维组成具有极性的微丝; 微丝:ATP、Ca2+及低浓度Na+ 、K+→解聚成球状肌动蛋白; Mg2+以及高浓度K+和Na+的诱导下,球形肌动蛋白装配成纤维状肌动蛋白。 三、微丝的类型 张力微丝(?、?):存在于一般细胞中,常位于膜内侧,如桥粒中的微丝,有韧性,支持膜, 有支架作用。 肌丝(?):存在于肌细胞中,有收缩作用。 神经丝( ?、?):存在于树突及突触中,与乙酰胆碱(Ach)运输有关。 第三节 中间丝 直径介与微管与微丝之间,故得名中间丝(中间纤维 IF)? 8——10nm。 IF结构稳定:既不受秋水仙素也不受细胞松弛B素影响,并且也没有极性。 A:骼蛋白(结蛋白 )抗体与肌细胞的中间纤维结合,诊断来源于横纹肌和平滑肌的癌症 B:角蛋白抗体只能与上皮细胞内中间纤维 结合,诊断角化和非角化上皮癌 C:神经纤维蛋白抗体仅与神经元的中间纤维结合,诊断神经母细胞瘤、神经节母细胞瘤 第四节 细胞的运动及其机制 细胞运动的形式: 细胞的位置,移动鞭毛、纤毛的摆动,阿米巴运动。 细胞形态的改变。 细胞内结构的运动,如膜泡运输、轴突运输、染色体分离等。 1.肌球蛋白(myosin) 属于马达蛋白,趋向微丝的(+)极。 已知15类(myosin I-XV)。 Myosin II构成粗肌丝,由1条重链和数条轻链组成,由头部、颈部和尾部组成,头部有ATP酶活性。 Myosin II 型为肌肉收缩和胞质分裂提供动力,I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。 3.原肌球蛋白(tropomyosin.Tm) 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白,呈长杆状。组成两条平行纤维,位于肌动蛋白双螺旋的沟中,主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝,抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合。 3.肌钙蛋白(troponin,Tn) 含三个亚基,肌钙蛋白 C 特异地与钙结合; 肌钙蛋白T 与原肌球蛋白有高度亲和力; 肌钙蛋白 I 抑制肌球蛋白的ATP酶活性,主要作用是调节肌肉收缩。 肌肉的收缩的过程 动作电位的产生 Ca2+的释放 原肌球蛋白的位移,TnC结合Ca2+前,肌钙蛋白的三个亚基处于松散状态,一旦TnC结合上Ca2+,立即引起肌钙蛋白的构象改变,三个亚基靠拢,TnI同肌动蛋白的连接减弱,肌钙蛋白牵动着原肌球蛋
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