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第四章 免疫球蛋白 免疫学教研室 武延雋 2012（3-5） 概述 1、免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig） 是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。可分为分泌型和膜型，前者存在血清中，后者构成B细胞膜上的抗原识别受体。 2、抗体（antibody,Ab) 是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞，由桨细胞产生的一种糖蛋白，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能。抗体是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不一定都是抗体。 第一节 免疫球蛋白的结构 一、免疫球蛋白的基本结构 （一）四肽链结构 (重链和轻链) 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。 1、重链（heavy chain H）（每条的分子量约 50-75KD ，由450-550氨基酸残基组成），根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，其重链分别用γ链、α链、μ链、δ链、ε链，其对应的为：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE等五类免疫球蛋白，每一类免疫球蛋白又根据链间和链内二硫键的数目和位置不同分成不同的亚类，如IgG1~ IgG4； IgA可分为IgA1和 IgA2， IgM为IgM1、 IgM2；IgD、IgE未发现有亚类。 2、轻链（light chain L） （每条分子量约25KD ，由214-220个氨基酸组成）轻链可分为两种链：κ（kappa）链、λ（lambda）链，据此将Ig分为κ型和λ型。 一个天然Ig分子上的两条轻链总是相同的，同一个体内不同Ig分子上的轻链是可以不同的。 κ ：λ=2：1；根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型。 二硫键联接两条重链与两条轻链成一个单体Ig分子。 每条重链和轻链又分为氨基端（N）和羧基端（C） 。 （二）可变区与恒定区: 1、可变区（variable region V） H链N端1/4~1/5的部位和L链N端1/2的部位氨基酸排列顺序可有很大的变化，称为可变区，分别为：VH、VL、。 高变区（HVR）VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域又称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补决定区（CDR），该区与抗原物质的表位结合,在CDR之外的叫骨架区（framework region FR）有FR1、 FR2 、FR3 、FR4四个骨架区 超变区（ HVR） 轻链(VL的三个高变区) CDR1 （28-35） CDR2 （49-56） CDR3（ 91-98） 重链 (VH的三个高变区) CDR1（29-31） CDR2（49-58） CDR3（95-102） 框架区（FR每条链有4区） 高变区 FR2 FR1 FR2 FR3 FR4 FR1 FR3 FR4 2、恒定区 （constant region C区） 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链恒定区 （CH）长度不一，分为CH1 CH2 CH3 （CH4），轻链有一个恒定区（CL），同一种属动物中，同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。 (三) 铰链区 （hinge region） 位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，称作铰链区。IgM与IgE无铰链区 （四）结构域（功能区 domain） 免疫球蛋白分子中，L链和H链都可折叠形成数个球形结构叫结构域，每个结构域有一定的功能又叫功能区，每个结构域的功能不同，但结构相似，约由110个氨基酸组成，其氨基酸的序列具有相似性或同源性，二级结构是反向平行的β片层，两个β片层中心有一个链内二硫键垂直连接，形成一个β桶状或β三明治，此叫免疫球蛋白折叠（Ig folding）。有β桶状结构的分子统称为免疫球蛋白超家族。免疫球蛋白分子中，L链有两个结构域（VL、CL）；IgA、IgG、IgD的H链有四个结构域（VH、CH1、CH2、CH3）；IgM和IgE有五个结构域（多一个CH4） 功能区的作用有： ①VH和VL是结合抗原的部位； ②CH和CL上具有部分同种异型的遗传标； ③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结 合位点，可启动补体活化经典途径； ④IgG可通过胎盘 ⑤IgG的CH3可结合细胞表面的FcR ⑥IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性 粒细胞的IgE Fc受体结合。 二、其他成分 1、J 链: J链是一条多肽链，富含半胱氨 酸,由浆细胞合成。 2、分泌片: