第2章--蛋白质-1.ppt

第2章 蛋白质 氨基酸 多肽 蛋白质 2.1 蛋白质的元素组成 有些蛋白质还含有P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se等 各种蛋白质含氮量接近，平均为16%。 2.2 蛋白质的基本组成单位--氨基酸 氨基酸的结构和分类 氨基酸的解离性质 氨基酸的化学性质 2.2.1氨基酸的结构及其分类 1、结构 R不同，组成的氨基酸就不同 组成蛋白质的常见氨基酸有20种，均为L-α-氨基酸 2、氨基酸的分类 20种氨基酸按侧链R的理化性质分为3类： 中性氨基酸-极性（8个） 酸性氨基酸（2个） 碱性氨基酸（3个） 按侧链R基团的化学结构分： 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr  “假 设 来 借 一 两 本 书” ?脯氨酸为亚氨基酸 2.2.2 氨基酸的性质 1、一般物理性质 氨基酸都为白色晶体 熔点很高，200℃以上分解 氨基酸大多数都溶于水，并具有较高的介电常数 以上性质说明：氨基酸具有某些盐的属性，与典型的羧酸或胺有明显不同。 2 氨基酸的解离性质及等电点 实际上，氨基酸在晶体或水溶液中不是以中性分子，而是以两性离子的形式存在 等电点的计算 完全质子化的氨基酸，可看成多元酸 A、侧链不含解离基团的中性氨基酸 计算赖氨酸的pI值。(写出解离过程) 氨基酸的解离常数 P22 表2-5 酸性氨基酸 碱性氨基酸 作业 计算丙氨酸、谷氨酸、精氨酸的pI值。(写出解离过程) P49 7 氨基酸的解离常数 P22 表2-5 2.2.3 氨基酸的化学性质 1、α—氨基参与的反应 α—氨基中的N是一个很好的亲核中心 能够发生亲核加成或取代反应 （1）氨基酸与甲醛反应 氨基酸的甲醛滴定 (2)与HNO2反应 (3)酰化反应 (4)烃基化反应 芥子气，二氯二乙硫醚 毒理作用——氨基酸氨基发生烷基化反应，破坏蛋白质的正常功能 (5)生成西佛碱的反应 与醛酮发生加成-消除反应，生成西佛碱(Schiff base) 席夫碱是氮原子与碳原子用双键连结形成的一类化合物。 西佛碱是许多酶促反应的中间产物 (6)脱氨基和转氨基反应 α—氨基参与的反应 氨基酸的甲醛滴定（亲核加成反应） 与亚硝酸反应 酰化反应 烃基化反应— 与亲电化合物反应 生成西佛碱的反应—加成消除反应 脱氨基及转氨基作用 2.α—羧基参与的反应 （1）成酯反应 （2）形成酰卤的反应 （3）叠氮化反应 （4）脱羧反应 脱羧产物有重要生理作用 谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸，一种重要的抑制性神经递质，抗焦虑 GABA能结合脑抗焦虑受体并使之激活，然后与另外一些物质协同作用，阻止与焦虑相关的信息抵达脑指示中枢 组氨酸脱羧 组胺 组织中的组胺是以无活性的结合型存在于肥大细胞和嗜碱性粒细胞的颗粒中，以皮肤、支气管粘膜、肠粘膜和神经系统中含量较多。 当机体受到理化刺激或发生过敏反应时，可引起这些细胞脱颗粒，导致组胺释放，与组胺受体结合而产生生物效应。 在周边部分，可引起痒、打喷嚏、流鼻水等现象， 组胺结合到血管平滑肌上的接受器(H1R)导致血管扩张因而产生局部水肿， 组胺会使肺的气管平滑肌收缩引起呼吸道狭窄进而呼吸困难， 肠道平滑肌收缩降低血压以及增加心跳等多项生理反应。 α—羧基参与的反应 成盐反应— 与碱反应 成酯反应— 与醇反应 形成卤酰的反应— 活化羧基 叠氮化反应— 与肼反应，活化羧基 脱羧反应 3. α—氨基和羧基共同参与的反应 茚三酮反应 成肽反应 茚三酮反应是氨基酸的特异反应，用于氨基酸的定性或定量分析。 产生的蓝紫色化合物可用比色法进行定性或定量测定 测定反应中释放的CO2的量可计算氨基酸的量 脯氨酸与茚三酮反应不释放氨，直接生成黄色化合物 ②成肽反应 4.侧链基团的化学性质 巯基的性质 羟基的性质 咪唑基的性质 甲硫基的性质 芳香环的性质 （1）巯基的性质 A、在微碱性条件下解离 B、形成二硫键 半胱氨酸侧链的巯基（-SH）易被氧化形成二硫键 两分子半胱氨酸通过二硫键连接形成胱氨酸 二硫键易被还原成巯基 C、与过氧甲酸反应 半胱氨酸的巯基在强氧化剂（如过氧甲酸）的作用下，可被氧化成磺基丙氨酸 具有还原性 D、与重金属形成络合物 半胱氨酸侧链的巯基（-SH）能与各种金属离子形成稳定程度不同的络合物 E、与卤代烃反应 F、与硝基苯甲酸二硫化合物（DTNB）反应 1分子半胱氨酸引起1分子硫硝基苯甲酸的释放 其产物在412nm波长处有强烈吸收，可用比色法定量测定半胱氨酸的含量 弱碱性条件下发生解离