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第五章 免疫球蛋白;免疫球蛋白的分类;第一节 免疫球蛋白的结构概况 第二节 免疫球蛋白的空间结构 第三节 免疫球蛋白的功能 第四节 免疫球蛋白的基因 第五节 免疫球蛋白与疾病;第一节 免疫球蛋白的结构概况;一、Ig 分子的基本结构— 四链结构单位;CH1;;二、结构域和功能域;?轻链有2条链内二硫键，分别组成VL和CL 2个结构域；重链 有4－5 条链内二硫键，分别组成4－5 个结构域，即 VH、 CH1、CH2、CH3 和CH4（IgA、IgG和IgD 有3个CH 结构域； IgM 和 IgE 有四个 CH 结构域） ?重链恒区结构域（CH1、CH2、CH3 和 CH4）之间有高度的同 源性，它们又与 CL 同源。因此，结构域又称为同源区， 反映了 Ig 分子在进化起源上的关联;功能区;免 疫 球 蛋 白 结 构 域;;免 疫 球 蛋 白 功 能 域;三、轻链和重链;四、铰链区和 Ig 分子酶解碎片;2. 酶解碎片;? F(ab’)2：由二硫键将 2 个 Fab 部分连接在一起，能与二价抗原结合。若将二硫键还原，则分裂为2 个 Fab’ 碎片，也具有结合抗原的活性 ? pFc’：无生物活性;五、Ig 中糖的结合;人 Ig 中的聚糖有两种类型 ① N-乙酰氨基葡萄糖型：聚糖中的 N-乙酰氨基葡萄 糖与肽链-Asn-X-Ser/Thr-（X 为除 Pro 和Asp 以 外的任何氨基酸残基）上 Asn 残基通过 N-糖苷键连接。又可根据所含单糖成分和连接方式差异分为简单型和复合型两种 ② N-乙酰氨基半乳糖型：聚糖中的 N-乙酰氨基半乳 糖与肽链上 Ser 或 Thr 通过 O-糖苷键连接; Ig 中聚糖数目、类型以及连接位置随免疫球蛋白 的类别而异 IgG：只含 2-3 条N-乙酰氨基葡萄糖型的聚糖，其含 糖量最少，仅 3% IgA1和 IgE：含 4~5 条 N-乙酰氨基半乳糖型的聚糖 IgM：每一条μ链上有5个糖结合位点，含糖量最高， 可达 13%;六、 Ig 分子的不均一性;1. 同种型 ( isotype);① 类:决定Ig不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区（CH）。根据重链C区的氨基酸组成及抗原性差异将重链分成5类，即γ、α、μ、δ和ε，分别为IgG、 IgA、IgM、IgD和IgE 的重链 ② 亚类:同一类Ig中，存在于铰链区氨基酸组成和二硫键数目的差异。即根据重链和轻链之间二硫键连接位置差异和重链之间二硫键数目不同可???同一类 Ig 分子分成几种不同的亚类。 如人IgG有4个亚类：IgG1、IgG2、IgG3和IgG4； IgA 有2种亚类：IgA1 和 IgA2;人 IgG 的 4 种亚类 二硫键连接位置和重链间二硫键数目;③型:决定Ig型的抗原性差异存在于L链的恒定区（CL） 根据各类 Ig 轻链 C 区抗原特异性差异可分为两型：κ型 和λ型。 单个Ig 分子的两条轻链总是同一型的，但同一个体中κ型 和λ型可同时存在。 ④ 亚型:位于λ轻链恒区（C2）。根据Ig的λ链C区中个别氨基酸残基不同，可将 λ 链分成4个亚型;⑤ 群 根据同一类Ig V区的同源性可将其分成3种群，即VH、Vκ和Vλ ?亚群 通过Ig各群的V区氨基酸组成和序列比较，发现从N端起前20个 氨基酸的序列变异较大，而其他位置上的氨基酸序列相对稳定。 因此又可根据各群V区超变区氨基酸序列变化将群分为亚群。 VH： VHⅠ、VHⅡ和 VHⅢ 3 种亚群 Vκ： V κ Ⅰ、 V κ Ⅱ和 V κ Ⅲ 3 种亚群 Vλ： VλⅠ、VλⅡ、VλⅢ、VλⅣ 和VλⅤ 5 种亚群;2. 同种异型 ( allotype);IgG1 (kappa) Person 1;3. 独特型 ( idiotype);由此可知，Ig 分子的不均一性由两方面原因造成 外源性：抗原大分子具有多个抗原决定簇，每一个决 定簇都可诱发产生一种Ig，因此机体受多个决定簇 的抗原刺激后所产生的Ig分子是针对个别决定簇的 　　Ig分子的混合物。 内源性：即 3 种遗传标志。如两型的轻链可与各类、 各亚类的重链组合，而重链、轻链本身又存在各种 异型标志，专一性不同的Ig分子还有各种各样的独 　　特型变异体，这些都决定了Ig分子的不均一性。;第二节 免疫球蛋白的空间结构;;一、 Fab 区空间结构;;二、Fc 区的空间结构;三、抗原结合部位构造; 人 IgG1(New)Fab?的抗原结合部位 ;第三节 免疫球蛋白的功能;一、与抗原特异性结合;;二、激活补体;经典途径（classical pathwa