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生物分子结构和功能 蛋白质的结构和功能 第一节 蛋白质的分子组成 1 基本单位：氨基酸 （1） 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸 极性中性氨基酸 丝氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 含芳香环的氨基酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 精氨酸、赖氨酸、组氨酸 中文名 英文名 三字符 一字符 丙氨酸 Alanine Ala A 缬氨酸 Valine Val V 亮氨酸 Leucine Leu L 异亮氨酸 Isoleucine Ile I 苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F 蛋氨酸 Methionine Met M 脯氨酸 Proline Pro P 甘氨酸 Glycine Gly G 色氨酸 Tryptophan Trp W 丝氨酸 Serine Ser S 酪氨酸 Tyrosine Tyr Y 半胱氨酸 Cysteine Cys C 蛋氨酸 Methionine Met M 天冬酰氨 Asparagine Asn N 谷氨酰氨 Glutamine Gln Q 苏氨酸 Threonine Thr T 天冬氨酸 Aspartic acid Asp D 谷氨酸 Glutamic acid Glu E 赖氨酸 Lysine Lys K 精氨酸 Arginine Arg R 组氨酸 Histidine His H （3） 理化性质 （1）两型电离 1）PI（名词解释）：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点。 2）PI的计算方法 PI=1/2（PK1+PK2） 如果氨基酸分子中含有三个可解离集团，写出它们的电离式后取兼性离子两边的PK值的平均值，就是此氨基酸的PI值。（意思就是酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值） （2） 含共轭双键的氨基酸（色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸等）具有紫外线吸收的性质，最大吸收峰在280nm波长附近 2 肽 （2）十个氨基酸以内成为寡肽；10个以上50个以下的成为多肽；而通常将50个氨基酸残基以上的称作蛋白质。 （3）体中的重要生物活性肽谷胱甘肽神经肽 3 蛋白质 H O N S 其中N， 各种蛋白质的含氮量平均16%，又蛋白质是体内主要含氮物质，因此可由样品含氮量求出蛋白质的含量 每克样品含氮数*6.25*100=100g中蛋白质含量。（凯氏定氮法）。 （2）蛋白质功能有生物催化、代谢调节、免疫保护、物质转运、信号转导、运动与支持、结构蛋白等。 （3）蛋白质分子结构 1) 蛋白质的一级结构 从N-端到C-端的氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，二硫键也属于一级结构的范畴。 册一级结构的方法有：Edman降解和重组DNA法 2）蛋白质的二级结构 肽链主链骨架原子的相对空间位置（不包括侧链R基团） 肽单元名词解释 常见的二级结构α-螺旋的主要因素。 2 β-折叠a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 3 β-转角：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 4 无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5 环 氨基酸残基的超二级结构名词解释是 常见的模体有以下几种形式 3）蛋白质的三级结构 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 三级结构的形成与稳定主要靠疏水键、盐键、氢键和范德华力。 结构域 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域并各行其功能称为结构域 （理解其实结构域和三级结构一个意思 多肽链须折叠成正确的空间构象 折叠所需的蛋白质 △分子伴侣 自身为蛋白质，可以防止新生肽链的错误折叠与聚集，而自身不成为其最后结构的一部分。 类别有60、Hsp70等 △酶蛋白质二硫键异构酶 4）蛋白质的四级结构 各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基就是四级结构中的每条多肽链以非共价键相连主要是氢键与离子键 （6）蛋白质分子结构与功能的关系 1）一级结构和功能的关系 1 一级结构是形成三级结构的基础 2 一级结构的关键部分相同，其功能也相同。例如：不同动物体内的胰岛素。 3 一级结构关键部分变化，生物活性改变或丧失。例如：ACTH促肾上腺皮质激素切去N-端 4 与一级结构变化有关的疾