第2章-结构蛋白质生物材料学.ppt

* * * * * * * * * * * * 2.2.4 弹性蛋白（elastin） 2.2.5 肌球蛋白和原肌球蛋白 肌肉 肌纤维束 肌纤维 肌原纤维 粗丝和细丝 轻酶解肌球蛋白 重酶解肌球蛋白 头片 五、肌球蛋白和肌动蛋白 参与需能的收缩活动 肌肉组成 肌肉 肌纤维束 肌纤维 肌原纤维 肌原纤维：明带和暗带 肌节 肌原纤维由纵向排列的肌丝组成： 粗丝（thick filament） ——只分布于暗/A带 细丝（thick filament） ——I带只有细丝 H区只有粗丝 肌球蛋白 肌动蛋白 肌动蛋白的两种形式：球状 ∽ ( G — actin)纤维状 ∽( F — actin) 单体形式 聚合形式 K+ 、 Mg2+ 、 ATP存在时 原肌球蛋白 肌钙蛋白 复合体 肌动蛋白变构引起肌肉收缩 受Ca2+、ATP调节 目前对具体结构与功能的对应规律研究尚刚刚起步 2.2.6 整联蛋白质 2.3 结构蛋白组装三定律 * 胶原的分解 胶原的基因 胶原合成过程 胶原的制备 天然胶原一般伴有杂质，因此使用前多需净化分离。为了保持胶原的力学性能，应力求在整个过程中保持胶原的纤维状结构和尽可能的避免其变性和降解。 由于胶原分子间常存在某些共价交联，不易从动物组织中直接萃取。但在某些组织中，例如幼小动物的皮肤中，存在约百分之几的胶原，未能形成交联或交联不够充分。因而可以用0.5-1M冷NaCl溶液进行萃取，这部分可溶性胶原通常作为标准品进行研究。 胶原的抗原性 胶原和其他蛋白质相比确实不易引起抗体产生，其理由是：前面所述I型胶原种属间的差异很小，与球形蛋白质不同，三股螺旋结构一般不发生变化，例如，所有从哺乳动物分离提取的I型胶原非常相似，因而不易被人体免疫系统作为外体识别。但是其短的原肽端因种属间的判别较大而表现出较大的抗原性，因此在使用时常将其原肽端切除，以降低胶原的抗原性。 胶原蛋白一般的应用 ?氨基酸：由蛋白质水解得到氨基酸，可用来制备氨基酸营养液。 ?保健食品：补钙剂、排铝散、减肥降血脂、指甲头发护理剂。 ?表面活性剂：润肤乳剂、洗发香波及其它化妆品。 ?絮凝剂：两性电解质，絮凝范围大。 ?黏合剂：墨水、墨汁、造纸的施胶剂，航空黏合剂。 ?生物农药： 胶原蛋白一般的医用 ? 人造血浆：胶原蛋白纯化，祛除热源，分子量在5万-10万与血液的渗透压相当，可用做血浆的代用品。 ? 胶原蛋白海绵：止血剂，可用于几乎所有的外科手术。 ?胶原蛋白纤维：用做制备手术缝合线、内衣内裤及其抗菌贴身服装 ?固定化酶：对酶的亲合性好，能吸附多种酶和细胞。 ?与甲壳素的并用： ?人造活性皮肤 ?药物缓释材料 ?其他医用材料。 胶原蛋白的灭菌 最常用的胶原制品的灭菌的方法是离子辐射菌，但其他灭菌方法如干热灭菌、环氧乙烷气体灭菌亦可采用，它对胶原蛋白的性能影响不大，但是对再生可溶性胶原的灭菌，应采用温和的灭菌方法，一般均采用过滤法除菌，然后在无菌条件下加工和包装。 天然动物胶原，通过适当加工改性亦可直接用于人体，如心瓣膜，肌腱等。 腱 肠 眼角膜 2.2.2 ?-角蛋白（Keratin） ?-角蛋白 硬-角蛋白 强 软-角蛋白 弱 皮肤与皮肤的衍生物 主要由?-螺旋构象的多肽链组成 毛发的结构 大纤维 鳞状细胞 皮层细胞 微纤维 微原纤维 初原纤维 α螺旋 卷发(烫发)的生物化学基础 ?角蛋白在湿热条件下伸展转变为?—构象， 冷却干燥时可自发地恢复原状。 侧链R基一般较大，不适于处在?—构象 螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联 ——交联键使外力解除后肽链恢复原状 烫发时 还原剂 2.2.3 ?-角蛋白 丝蛋白的结构 （5）二硫键 (Disulfide Bond) 由含硫氨基酸形成 起稳定肽链空间结构的作用 二硫键被破坏，蛋白质生物活性丧失 二硫键的断裂 盐酸胍/尿素解离多肽链间的非共价力。 应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键。 （6）配位键 (Metal-ion Coordination) 两个原子之间形成的共价键 共用电子对由其中一个原子提供 金属离子与蛋白质的结合方式 例如：铁氧还蛋白 （7）酯键 (Ester Bond) Ser/Thr的羟基与AA的羧基形成酯键 磷酸与含羟基AA缩合形成磷酸酯键 2.1.4 蛋白质合成与转运 一、蛋白质的生物合成 合成场所：核糖体 原料：AA、tRNA 、mRNA 、rRNA 其他蛋白因子、ATP、GTP （二）蛋白质合成的分子基础 1、模板是mRNA 含有密码子 阅读方向5’到3’ 起始密码和终止密码 3’端：真核生物有PolyA尾巴 5’端：决定起始