生物化学复习重点-自整.docVIP

生物化学的概念P1 是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。 具体来讲，它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。 生物化学研究的基本内容P1 静态生化：研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。 发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。 生物分子的结构、功能与生命现象的关系。 动态生化: 研究生物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理 生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。 蛋白质的化学 组成蛋白质的元素P62 主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 凯式定氮法及蛋白质含量计算 凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 即蛋白质的含量= 蛋白质含氮量× 6.25 氨基酸结构通式P63 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外） a-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸 按R基极性分两类： 极性AA：11种 亲水性 丝、苏、酪甘 半光 非极性AA：9种 疏水性 按水溶性酸碱性分为三类： 1、中性AA（有极性与非极性15种）： 2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸 3、碱性AA（3种）：组、赖、精 谷氨酸： 甘氨酸： 丝氨酸： 半胱氨酸 组氨酸 氨基酸的化学性质P65 ★两性解离: 等电点：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。 等电点计算：pK1 羧基的解离常数负对数 pK2氨基的解离常数负对数 ①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：pI=?(pK1+pK2) ②酸性氨基酸(Glu、Asp)及Cys：pI=?(pK1+pKR) ③碱性氨基酸(赖、精、组)：pI=?(pK2+pKR) ★紫外吸收 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中色氨酸的最大吸收最接近280nm ★显色反应：茚三酮反应 测定氨基酸含量：加热蓝紫色 脯氨酸、羟脯氨酸黄色：天冬酰胺棕色 蛋白质的分子结构P67 成肽反应：1分子a-羧基与另1分子a-氨基脱水缩合的反应，形成酰胺基即肽键 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。（…CONH…） 肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（CαCONHCα） 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全 氨基酸的排练顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列 通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。 ★一级结构定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序 特点与意义： 维持一级结构的化学键：肽键 有些蛋白质还包括二硫键。如胰岛素 三种形式：无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,不同种属间有同源性. 蛋白质二级结构：多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 特点：它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 二级结构的维系力:氢键 二级结构的基本形式：（1）a-螺旋： 通过氨基酸a碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的a螺旋构象 （2）b-折叠：多肽链的主链相对伸展，多肽链的肽平面呈手风琴折叠 （3）b-