蛋白质的凝固作用.PPT

蛋白质的凝固作用

第三章 蛋白质 【学习目标】 1.重点掌握肽键、蛋白质一级结构。 2.一般掌握氨基酸的结构与分类及性质,蛋白质的重要性质。 3.了解蛋白质二、三、四级结构,蛋白质分离纯化及分子量的测定。 第一节 概述 一、蛋白质的重要功能 (一)组织、细胞中主要蛋白质的功能 1.催化和调控作用 2.在协调运动中的作用 3.在运输及储存中的作用 4.在识别、防御和神经传导中的作用 (二)血浆蛋白质的主要功能 1.对血浆pH的调节和胶体渗透压的维持作用 2.对多种物质的运输作用 3.血浆中存在着多种酶,由组织细胞合成后分泌或逸入血浆 4.免疫、防护等功能 5.营养功能 二、蛋白质的元素组成与分类 1. 蛋白质的元素组成 由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)、S(硫)等基本元素组成, 有些蛋白质分子还含有P(磷)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、 Mn(锰)、I(碘)等元素。 2. 蛋白质的分类 依据分子组成: 简单蛋白 结合蛋白(色蛋白、糖蛋白、脂蛋白和核蛋白 ) 依据形状: 球状蛋白质 纤维状蛋白质 第二节 氨基酸 一、氨基酸的结构与分类 L -α- 氨基酸 D -α- 氨基酸 根据侧链R的极性不同分为: 非极性氨基酸 极性氨基酸( 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 ) 20种氨基酸的英文缩写(三字符) 1溶解性 一般易溶于水,不易溶于醇、乙醚。所有的氨基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。 脯氨酸、羟脯氨酸溶于乙醇、乙醚。 胱氨酸难溶于凉水和热水。 酪氨酸微溶于凉水,但易溶于热水。 2熔点 熔点高,一般超过2000C,个别超过3000C。 3旋光性 除甘氨酸外,具有旋光性。 4味感 D-氨基酸大多甜,D-色氨酸最甜(达蔗糖的40倍);L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸的不同味感。 氨基酸的氨基与酰基化试剂(如酰氯、酸酐)在碱性溶液中作用时,氨基被酰化。 第三节 肽 一、肽和肽键 在受热或酶的作用下,由两个氨基酸脱水生成二肽,其中“—CO—NH—”被称为肽键,又称酰胺键,肽键是多肽和蛋白质的主要化学键。 通常将十肽以下的肽称为寡肽,十肽以上的肽称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。多肽是一个线形链状分子,其中氨基酸残基按一定顺序排列。 二、天然存在的重要的活性肽 在生物体中,多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。但是,也有许多分子量相对较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常具有特殊的生理功能,常称为活性肽。活性肽是细胞间传递信息的重要物质,在调节代谢、生长、发育、繁殖等生命活动中起着重要作用。最小的活性肽是三肽,如谷胱甘肽和下丘脑分泌的促甲状腺素释放激素都是三肽,抗利尿激素和催产激素是九肽,促肾上腺皮质激素是39肽。此外,某些生物(如毒蛇)也能够分泌产生剧毒的多肽物质。 第四节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构(人胰岛素 ) 二、蛋白质的二级结构(蜘蛛网丝蛋白 ) 三、蛋白质的三级结构(肌红蛋白 ) 四、蛋白质的四级结构(血红蛋白) (二)血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein 第 五 节 (一)一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 天然状态,有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态,无活性 (二)一级结构与功能的关系 例:镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)

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