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克雷伯杆菌甘油脱氢酶的分离纯化及性质-食品与生物技术学报
第24卷第1期 无锡轻工大学学报 v01．24No．1
2005年1月 ofWm【i of Jan．2005
Journal UniversityLightIndustry
文章编号：1009—038X(2005)01—0001—05
克雷伯杆菌甘油脱氢酶的分离纯化及性质
陈宏文1’2， 吴雅红2， 吴振华2， 方柏山趴， 胡宗定1
(1．天津大学化工学院，天津300072；2．华侨大
学生物工程与技术系福建泉州362011)
Fast
摘要：在有氧条件下，利用QSepharoseFlow离子交换层析和BlueSepharoseCL一6B亲和
层析提纯克雷伯杆菌胞内甘油脱氢酶．酶的纯化倍数和回收率分别为32．61倍和5．83％．通过
SDS—PAGE电泳测得该酶亚基的相对分子质量约为34000．该酶最适袁观反应温度和最适反应
值11条件下，该酶以甘油和NAD+为底物的米氏常数K。分别为o．75mmol／L和0．12
mmol／L．
甘油脱氢酶对甘油的生理反应活性最大，对其它醇类如1，2一丙二醇、乙二醇也有氧化能力．NH。+
和Na+对酶有显著激活作用．巯基保护剂可明显地提高酶的活力．
关键词：甘油脱氢酶；克雷伯杆菌；纯化
中图分类号：Q55 文献标识码：A
PurificationandCharacterizationof
GlycerolDehydrOgenase
fromKlebsiella
pneumoniae
CHEN WU
Hong—wenl”，Ya—hon92，WUZhen-hua2，FANGBai—shan2，HUZong—din91
ofChemical of
(1．College Engineering，TianjinUniversity，Tianjin300072，China；2．DepartmentBioengineering
8L Qiao 362011，China)
Bioteehnology，HuaUniversity，Quanzhou
fromKlebsiella was tO
Abstract：Glyceroldehydrogenase Q
pneumoniaepurifiedhomogeneityby
FastFlow andBlue
Sepharose CL一6B
ion-exchangechromatographySepharose affinity
underaerobic
conditions．A32．61 fold wasobtainedwiththe
chromatography purification
of subunitmolecularof was34000．The
r
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