第二章件蛋白质化学2.ppt

第四节 蛋白质的分子结构 蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。 蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到1000000道尔顿甚至更大。 多肽链的氨基酸顺序； 化学键：肽键。 肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及残基侧链。化学键：氢键。 主要有?-螺旋、 ?-折叠、?-转角、无规卷曲、?-螺旋、?环等。 1.?-螺旋（ ?-helix） 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 氨基酸残基R-侧链分布在螺旋外侧。 多为右手?-螺旋。 ?-折叠 ?-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直；肽链的主链呈锯齿状折叠构象； 在?-折叠中，?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm； ?-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。 3.?-转角 ?-turn 在蛋白质分子中，肽链出现1800回折。 在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 三. 超二级结构与结构域 超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。介于二级结构与三级结构之间。 ??、 ??、??? 结构域：是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体,每个由二级结构组合而成,充当三级结构的构件,其间由单肽链连接。 四.蛋白质的三级结构 三级结构(Tertiary Structure)是指多肽链在二级结构基础上非几何状地进一步折叠或卷曲成复杂的空间结构。包括肽链中所有原子的空间排布方式。 维系这种特定结构的力主要是次级键。尤其是疏水作用力，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 三级结构中包含的共价键是二硫键、配位键。 1.共价键 蛋白质分子中的共价键有肽键、二硫键和配位键，是生物大分子分子之间最强的作用力。 二硫键：由含硫氨基酸形成。在蛋白质分子中，起着稳定肽链空间结构的作用。二硫键被破坏，蛋白质的生物活性丧失。 配位键：两个原子之间形成的共价键，共用电子对由其中的一个原子提供。金属离子与蛋白质的结合往往是配位键，例如：血红蛋白、细胞色素C等。 二 硫 键 2.非共价键 共价键存在于一个分子或多个分子的原子之间，决定分子的基本结构。 非共价键（又称为次级键或分子间力）决定生物大分子和分子复合物的高级结构。 （1）酯 键(ester bond) 在蛋白质分子中，丝氨酸和苏氨酸的羟基与氨基酸的羧基缩合成酯，形成酯键。 磷酸与含羟基氨基酸缩合形成磷酸酯键。 （2）离子键 又称盐键，一种具有相反电荷的两个基团之间的库仑作用。这种键可以解离。 （3）氢键 氢键是由两个负电性原子对氢原子的静电引力所形成。X—H…Y它是质子给予体X-H和质子接受体Y之间的一种特殊类型的相互作用。 氢键具有方向性，氢键的方向用键角表示，是指X—H与H…Y之间的夹角，一般为180?～250?。 （4）范德华力 这是一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。 这种作用力分：极性基团之间的相互吸引（取向力）；极性基团与非极性基团之间的相互吸引（诱导力）；非极性基团之间的相互吸引（色散力）。 （5）疏水作用 非极性侧链在极性溶剂水中为了避开水相而彼此靠近所产生的一种作用力。主要存在蛋白质的内部结构。 蛋白质和酶的表面通常具有极性链或区域，这是由构成它们的氨基酸侧链上的烷基链或苯环在空间上相互接近时形成的。 键 能 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力 （二）肌红蛋白 五.蛋白质的四级结构 (Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。 这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，