最新口腔执业医师（含助理）精品资料第三单元　酶.docVIP

第三单元　酶 　酶的催化作用　　酶的分子结构与催化作用 　　单纯酶：仅含氨基酸，如水解酶、清蛋白　　结合酶：　　　　辅助因子可分为：　　辅酶：以非共价键与酶蛋白疏松结合，透析方法可分。　　辅基：与酶蛋白结合紧密，不易分开。　　酶的活性中心　　必需基团：与酶活性发挥有关的化学基团。　　活性中心：这些必需基团与维持酶分子的空间构象有关。酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域，是酶发挥催化作用的关键部位，称为酶的活性中心。活性中心可与作用物（底物）特异结合，将作用物转化为产物。　　　　活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。　　活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。　　酶促反应特点　　有极高的效率。原因：能有效降低反应活化能。　　高度的特异性：绝对专一性；相对专一性；　　　　　　　　　立体异构专一性。　　酶催化活性的可调节性。　　　　辅酶与酶辅助因子　　辅酶与维生素的关系 B族维生素 辅酶 VB1 TPP（焦磷酸硫胺素） VB2（核黄素） FMN、FAD VB6 磷酸吡哆醛 VB12 甲基钴胺素 VPP NAD+、NADP+ 叶酸 四氢叶酸 泛酸 CoA 生物素 生物素 　　辅酶的主要作用　　载体作用：传递电子、质子或一些基团。　　一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，形成一种特异性的酶；　　而一种辅助因子则可与不同的酶蛋白结合，形成多种特异性的酶，催化各种特异的化学反应。　　金属离子作用　　金属酶：结合紧密，如羧基肽酶　　金属激活酶：金属与酶蛋白结合不牢固，纯化过程中易丢失，需加入金属方具有酶活性　　依金属离子与酶蛋白结合的程度分为：　　酶促反应动力学　　　　Km值：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。　　Km值可反映酶与底物的亲和力（反比关系）； 　　Km值与酶的结构、底物种类有关；　　Vm与酶浓度成正比。　　最适pH值和最适温度　　酶的最适pH：酶催化活性最大时的环境pH值。　　温度的双重影响：　　低温对酶活性抑制是可逆的——低温保存酶试剂；　　高温导致酶变性失活。　　温度对酶促反应速度的影响　　　　抑制剂对酶促反应的抑制作用 不可逆抑制 抑制剂以共价键与酶的必需基团结合例如：有机磷杀虫剂抑制羟基酶（胆碱酯酶） 可逆性抑制－竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，可竞争非共价结合酶的活性中心，阻碍酶与底物结合；抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大速度；Vmax不变，Km增大。 　　竞争性抑制　　 非竞争性抑制 非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同。Km值不变；Vmax降低。 反竞争性抑制 此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同，它只能与酶底物复合物结合，而不与游离酶结合。Vmax降低，Km变小。 　　非竞争性抑制　　　　酶活性的调节　　别构调节 　　定义：一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连，使酶的空间构象发生改变，从而使酶的活性发生改变，这种调节方式称为别构调节。　　别构酶　　受变构调节的酶；　　多亚基，催化部位和调节部位可以在不同的亚基上，也可在同一亚基的不同部位；　　常是代谢通路的开端或分支点。　　别构调节　　　　共价修饰　　定义：被调节的酶在另一种酶的催化下，发生共价修饰，从而引起酶活性变化，称酶的化学修饰。又称共价修饰。　　磷酸化修饰是最常见的修饰方式　　酶原与酶原的激活 　　酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。　　酶原的激活：酶原在特定条件下转变为有催化活性的酶的过程。　　酶原激活的实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。不可逆。　　　　同工酶 　　定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。　　乳酸脱氢酶（LDH）　　两种亚基：M和H亚基，由不同基因编码；　　每个同工酶由4个亚基组成；　　5种同工酶在不同组织器官中分布不同；　　Km不同。　　乳酸脱氢酶　　　　某些酶的活性需维生素参与，下列哪种维生素与氨基转移有关　　A.硫胺素　　B.核黄素　　C.尼克酰胺　　D.吡哆醛　　E.叶酸 　　[答疑编号700904030101] ? 【答案】D 　　关于Km值的意义，正确的是　　A.与酶对底物的亲和力无关　　B.是达到最大反应速度时的底物浓度　　C.Km值与酶所催化的底物性质无关　　D.Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度　　E.Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度 　　[答疑编号700904030102] ? 【答案】E 　　对测定酶的活性不适当