第5章手蛋白质.pptVIP

本章内容(Contents) 5.1 概述 重点 蛋白质的变性及其对食品品质的影响； 蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响； 难点 蛋白质功能性质、蛋白质变化对其品质的影响。 一、蛋白质在食品加工中的意义 蛋白质是食品中营养素之一 四、食品中蛋白质来源及种类 P123 动物中蛋白质：如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母 牛乳中的蛋白质 酪蛋白 乳清蛋白 肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质 基质蛋白质 小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白 谷蛋白 清蛋白 球蛋白 二、氨基酸的反应 P101 1、氨基酰化 一、蛋白质分子的一级结构 1、概念 又称化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。 2、肽键的结构 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 二、蛋白质分子的二级结构 三、蛋白质分子的三级结构 四、蛋白质分子的四级结构 概念 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构象叫做蛋白质四级结构。 ①水化性质：取决于蛋白质与水的相互作用，包括水吸收和保留、湿润性、溶胀性、粘着性、分散性、溶解度和粘度等。通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关。 ②表面性质：与蛋白质的表面张力、乳化作用、起泡特性、成膜性以及风味结合等有关的性质。 ③结构性质：与蛋白质的相互作用有关的性质，如产生弹性、沉淀、胶凝作用及形成其它结构（面团形成、纤维化等）的性质。 ④感官性质：颜色、气味、适口性、咀嚼感、爽滑度、浑浊度等。 影响蛋白质乳化作用的因素: 蛋白质的溶解度：正相关 pH值 pH=pI 溶解度小时，降低其乳化作用（大多数蛋白） pH=pI 溶解度大，增加其乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=pI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。 蛋白质表面疏水性：存在弱正相关（疏水性强时，界面吸附的蛋白质浓度高、界面张力低、乳浊液稳定）。 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用（如液态奶加工）。 蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽——液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的浓度 蛋白质要发挥起泡性，其必须在溶液中具有一定的浓度，一般浓度在2％～8％（w/v）时，随着浓度增加起泡性增加。但超过10％，会使溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。 pH值：主要影响蛋白质溶解性。 盐：能影响蛋白质的溶解度、粘度、 展开和聚集。如钙离子可以与蛋白质的羧基形成桥连（生成粘弹性较好的蛋白质膜）改进起泡性和稳定性。 概念： 蛋白质与水分子相互结合的性质。 作用方式： 结合过程 化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化 4、蛋白质的溶解度 P122 疏水相 互作用 5、蛋白质的胶凝作用 食品蛋白凝胶类型（四类） 热可逆凝胶：加热溶化、再冷却形成的凝胶。如：明胶加热后冷却形成的凝胶，由于氢键保持稳定，具有热可逆性，在加热（约30℃）时熔融。 加热产生凝胶，非可逆。如：蛋清蛋白在煮蛋中形成凝胶，疏水作用及二硫键的形成保持稳定，很多都不透明且不可逆；疏水相互作用是随温度升高而增加。 由钙盐等二价金属盐的作用形成的凝胶：如，大豆蛋白做豆腐。 不加热而经部分水解或调整pH到pI时产生凝胶：如皮蛋的制作，加碱水解部分蛋清蛋白、酸奶的制作用乳酸菌发酵pH下降、干酪的制作因凝乳酶的作用。 蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。 蛋白质织构化的方法： 热凝结和形成薄膜（如腐竹） 纤维的形成 热塑性挤压 面筋蛋白 （占Pr80％） 面筋蛋白质中含有的化学键 氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 水吸收能力强，有黏性（吸水和粘着）。 非极性氨基酸：使水化蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键：使面团坚韧（胶凝）。 8、蛋白质与风味物质的结合 蛋白质 结合方式 蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。 极性风味物质可以与极性氨基酸残基形成氢键； 弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残基或蛋白质的疏水区结合； 蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的末端氨基形成Schiff碱，而一些胺类挥发物可