生物化学(名词解释及简答题).docVIP

PAGE PAGE 1 生物化学 生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、 氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点， 氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（CO—NH ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、 维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答 ：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、 蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织 蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、 蛋白质变性的概念及其本质是什么？ 答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、 酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 酶对其底物具有较严格的选择性。 酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、 名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、 酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？ 答：化学反应的速度随温度增高而加快。但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般地说，温度每升高10℃，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒v形或倒u形曲线。 11、 糖的主要生理功能是什么？ 答：糖是自然界最丰富的物质之一，人体每日摄入的糖比蛋白质、脂肪多，占到食物总量的百分之五十以上，糖是人体能量的主要来源之一，以葡萄糖为主供给机体各种组织能量，1克葡萄糖完全氧化分解可产生2840j/mol的能量，除了供给机体能量以外，糖也是组成人体组织结构的重要成分：与蛋白质结合形成糖蛋白构成细胞表面受体、配体，在细胞间信息传递中起着重要作用；与脂类结合形成糖脂是神经组织和细胞膜中的组成成分；还有血浆蛋白、抗体和某些酶及激素中也含有糖。糖的基本结构式是(CH2O)n，故也称之为碳水化合物 血糖的来源与去路是什么？ 答：血糖的来源有：①食物中的糖类物质经消化吸收进入血中，这是血糖的主要来源；②肝贮存的糖原分