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第一章 酶 学 基 础;第一章 酶学基础;1.1.1 酶的命名与分类;（一）习惯命名法;优点:命名简单 　　　 应用历史较长，使用方便 缺点：一名数酶、一酶数名 为了适应酶学发展的新情况，国际酶学会议于1961年提出一个新的系统命名法及分类原则，已被国际生化协会采用。;（二）国际系统命名法：; 底物1 ：底物2 + 反应性质+酶 ; 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。;（三）国际系统分类编号;;氧化-还原酶催化氧化-还原反应，催化氢的转移或电子传递。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应;（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸;酶的系统编号：4位数字 第一位：代表六大类反应类型 第二位：亚类（作用的基团或键的特点） 第三位：亚亚类（精确表示底物/产物的性质） 第四位：在亚亚类中的序号;1. 酶的化学性质;1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。;2. 酶的组成;NADPH—脱氢酶的辅酶;羧肽酶;结合酶中： 单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性 一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合 同种辅助因子可与??同的酶蛋白结合 ;;; 1982年，Cech首先发现四膜虫 L19RNA既有RNA酶活性，又有RNA聚合酶活性。;(2) 1992年，Piccirilli等发现L19RNA具有 氨酰酯酶的活性，催化氨酰酯水解。 (3) L19RNA还有限制性内切酶作用： -CpUpCpUpN- + G -CpUpCpU +GpN (4) 1997年，Zhang和Cech用人造的RNA分子催化合成了肽链，表明RNA具有肽基转移酶活性。 (5) RNA和蛋白质的复合物： 原核生物RNaseP和兔肌1，4- ?-葡聚糖分枝酶;核酶的种类（自我催化） 自我剪切： 是转录后加工方式之一 （self- cleavage） 自我剪接 （self-splicing） ; ;RNA既能携带遗传信息 又有生物催化功能。 ——RNA可能早于蛋白质和DNA， 是生命起源中首先出现的生物大分子 切割癌基因、致病病毒基因;（2）脱氧核酶（Deoxyribozyme）; 是具有催化作用的抗体 本质是免疫球蛋白 ——在易变区被赋予酶的属性， 又被称为催化性抗体。;第一代抗体酶 （过渡态底物的抗体） 1986年，Schultz与Lerner同时得到了具有催化活性的抗体。; 第二代抗体酶 （引入法） 将催化基团及辅助因子引入到抗原抗体结合部位。;第三代抗体酶 （拷贝法） 酶 抗体 抗抗体 ;1.1.2 酶的分子结构;1.酶的活性部位和必需基团; 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。激活剂 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。 ;1.1.4 酶催化作用的特点;—指酶对底物的选择性，也称特异性。;以分子比表示，酶的催化反应的速度比非催化反应高108—1020倍，比非酶催化剂高105—1013倍。;1. 酶浓度的调节 2 激素调节 3. 共价修饰调节 4. 反馈调节 5. 同工酶的调节 6. 酶的