HSP27对细胞迁移的调控-生物化学与生物物理进展.PDFVIP

生物化学与生物物理进展 Progress in Biochemistry and Biop hys ics 2017, 44(2): 110~116 HSP27 对细胞迁移的调控* 1) 1) 2) 1)** 张宝宏 谢 飞 任海军 刘 波 1) 2) ( 大连理工 学生物医学工程系，大连116024； 连市友谊医院普外科，大连116024) 摘要 细胞迁移是多细胞生物的一项基本生理过程，不仅在血管重建、炎症反应、发育、伤口愈合等方面发挥重要作用，而 且还与肿瘤细胞侵袭和转移有关 热休克蛋白27(heat shock protein27 ，HSP27)是小型热休克蛋白家族中研究最广泛的成员之 一，普遍存在于生物体内 HSP27 是一种多功能蛋白质，可以通过黏着斑和肌动蛋白调节细胞迁移 另外，HSP27 还可调控 肿瘤早期的上皮间质转化，影响癌症转移 本文整理了近期关于HSP27 参与细胞迁移及相应的肿瘤细胞转移方面的研究， 探究HSP27 在临床医学研究领域的价值和应用前景 关键词 热休克蛋白27 ，细胞迁移，肿瘤细胞转移 学科分类号 Q257 ，Q291 DOI: 10.16476/j.pibb.2016.0281 低寡聚体复合物形成，其中羧基末端的灵活结构域 1 HSP27 介绍 还可影响HSP27 的溶解度以及与目标蛋白的相互 热休克蛋白(heat shock protein，HSP)是一类可 作用，而HSP27 氨基末端部分保守序列的作用尚 提升应激损伤细胞存活能力的高度保守的蛋白，在 不明确[5] HSP27 可在多种应激和生理条件下合 各类生物中均有表达 哺乳动物热休克蛋白按分子 成，能够寡聚体化至800 ku[5] 量研究显示，磷 质量大小可分为HSP100、HSP90、HSP70、HSP60 酸化是 HSP27 寡聚化大小的重要调节因素， 和小型热休克蛋白(small heat shock proteins ， HSP27 磷酸化会改变HSP27 构象，导致HSP27 [6] sHSPs)[1-2] sHSPs 分子质量在 12～43 ku 之间，在 寡聚物解离成小寡聚物 HSP27 的15、78 以及 羧基端含有一段约90 个氨基酸形成的高度保守区 82 位点是最主要的 3 个磷酸化位点，受到 域，称为 晶体，氨基端含有保守性相对较弱的 MAPKAPK-2 (mitogen-activated protein kinase- WDPF(W：色氨酸，D ：天 氨酸，P ：脯氨酸， activated kinases-2 ) 激酶和 MAPKAPK-3 (mitogen- F ：苯丙氨酸) 区域 与其他高分子质量热休克蛋白 activated protein kinase-activated kinases-3) 等激酶调 家族成员不同的是，sHSPs 作为分子伴侣不依赖 节 模拟磷酸化研究显示，当这3 个位点全部磷酸 [6] [3]