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生物化学知识点总结 第一章 蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸—— 275nm； 苯丙氨酸—— 257nm； 色氨酸—— 280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure） ：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠， β-转角及无规则卷曲。 超二级结构： 在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构： 肽键 二，三，四级结构： 氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶： Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶： Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶： Arg的羧基端 溴化氰： 只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应： 当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。 第二章 核酸化学 1、核苷酸： 四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。 2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。 例题：核酸的基本结构单位是 。 3、DNA的二级结构：双螺旋 Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力 4、tRNA的二级结构和三级结构 二级结构：三叶草形结构 三级结构：倒L形。 5、原核生物和真核生物mRNA的区别 原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。 6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。 第三章 酶 1、酶的概念 经典概念：是一类由活细胞产生的， 具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。 目前的定义：是生物体内一类具有催 化能力和特定空间构象的生物大分子。 4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子 5、酶的系统命名法 例题：写出下列反应酶的国际系统命名 6、酶的分类 1）氧化还原酶 2）转移酶 3）水解酶 4）裂合酶 5）异构酶 6）合成酶 7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。 酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit, U）。 8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说 9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。 10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。 11、米氏方程 米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。 12、温度系数（Q10）：反应提高10℃，其酶促反应速率与原来反应速率之比。 13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。 可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。 分为三类： ①竞争性抑制作用 ②非竞争性抑制作用