植物钙调素及其结合蛋白的结构生物学进展.pdfVIP

2016 年第 29 卷第 9 期 粮食与油脂 1 植物钙调素及其结合蛋白的结构生物学进展 左　娜，陈　洁，吕莹果 （河南工业大学粮油食品学院，　河南郑州　450001 ） 摘　要：钙调素（CaM ）作为植物中一种重要的钙受体蛋白，与Ca2+ 结合调节细胞内一些靶蛋白 （CaMBPs ）的活性，是细胞内Ca2+ 信号传导途径中的主要信号转导分子，介导调控由Ca2+ 引起的 一系列生理生化反应。研究游离态CaM 、结合了钙离子的CaM 以及靶蛋白肽–CaM 复合体的结 构有助于我们了解CaM 介导Ca2+ 信号传导途径的作用机理。综述了植物CaM 的结构和性质，以 及其与靶蛋白相互作用的研究进展。 关键词：钙调素；钙调素结合蛋白；复合物结构 Advance progress in plant calmodulin and calmodulin-binding proteins structure biology ZUO Na ，CHEN Jie ，LÜ Ying-guo （College of Food Science and Technology ，Henan University of Technology ，Zhengzhou 450001 ，Henan ，China ） Abstract ：As an important Ca2+–sensing protein in plants ，calmodulin （CaM ）plays its role in regulating cellular responses by activating specific CaM–binding proteins （CaMBPs ）. The study of apo–CaM ，Ca2+ /CaM ，and CaMBPs–CaM complex structure is an important way to know the mechanism of CaM and elucidate the Ca2+–CaM signal transduction pathway. The recent progress on the structure study of plant CaM ，interaction of CaMBPs with CaM ，and involvement in its biological characters and functions were summatized. Key words ：calmodulin ；CaM–binding proteins；complex structure ＋ 1008―9578（2016）09―0001―05 中图分类号：TS201.2 1 文献标识码：A 文章编号： 钙是高等植物中普遍存在的一种信号转导分子， 侧链的谷氨酸和天冬氨酸，具有疏水性，结合 Ca2+ 后 一些非生物刺激（如光照、冷、热、运动、缺氧、干旱等） 分子构象发生改变，其疏水区呈激活态，能与多种靶 〔3–4〕 和生物刺激（如植物激素、抗原刺激等）所引起的生 蛋白结合，如 PDE 等，改变靶蛋白的活性 。CaM 2+ 〔1–2〕 理生化反应都被证明与 Ca 信号转导途径有关 。 是迄今研究的一种分布最广、功能最重要的钙离子结 细胞外的刺激信号常导致细胞内钙离子（Ca2+ ）浓