生物化学教 案3酶教材编辑.pptVIP

Enzyme;第一节 酶的一般概念;一、酶的概念;二、酶的特点;（三）易变性;（四）可调节性;三、酶的分类与命名;二）酶的分类;1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法： EC. X. X. X. X 例如： 乳酸脱氢酶 EC. 1. 1. 1. 27;四、酶催化活性的表示方法;酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1分钟内能转化1umol底物的酶量。 酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯 ;第二节 酶的组成和辅酶;1、金属离子：有助于稳定酶蛋白的空间结构；是酶与底物结合的桥梁；作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团的载体，参与反应。 ;三、维生素与辅酶;水溶性维生素及其辅酶（基）的作用;第三节酶的分子结构与功能　The Molecular Structure and Function of Enzyme ;酶的不同形式;一、 酶的分子组成;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 ;金属离子的作用 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为 ;二、酶的活性中心;溶菌酶的活性中心;活性中心内的必需基团;;63;第四节 酶促反应的机理 The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;反应总能量改变 ;一、酶促反应的机理;锁－钥学说;诱导契合假说;（二）酶促反应的机制;第五节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶促反应动力学 研究各种因素对酶促反应速度的影响。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;单底物、单产物反应 酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度 ;一、底物浓度对反应速度的影响;（一）米－曼氏方程式; ;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： ①反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可不予考虑。 ②［S］超过［E］，［S］的变化可忽略不计。 ;当v=Vmax/2时; ;4. Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;　;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 ;四、 pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;　;路易士气;（二） 可逆性抑制作用;1. 竞争性抑制作用;;竞争性抑制;;* 举例;2. 磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制;2. 非竞争性抑制;非竞争性抑制;* 特点;2. 反竞争性抑制;反竞争性抑制;* 特点;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1 ?mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 ; ;酶活性的调节（快速调节）;　;一 、酶活性的调节; 酶原激活的机理;胰蛋白酶原的激活过程; 酶原激活的生理意义;（二）变构酶;变构???的特点;变构激活;变构调节举例;变构调节;（三） 酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;　;共价修饰调节的特点;瀑布效应;二、 酶含量的调节;三、 同工酶;* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5);临床意义;第七节酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine;（一） 酶与疾病的发生 （二） 酶与疾病的诊断 （三） 酶与疾病的治疗;二、酶在医学上的其他应用;2．酶标记测定法 　酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量。 ;（二）酶作为药物用于临床治疗; 2．抗体酶