课件：口七蛋白质结构.ppt

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 意义： 根据生物体环境的变化，不断调整蛋白质的活性，以便更好地完成其生理功能 * 举例： HbA α2β2+血红素 亚基之一与O2结合 导致亚基间的盐键断裂 构象轻微变化 （紧密T型 松弛R型） 其它亚基与O2结合力 * 构象改变，功能改变 (分子伴侣) 蛋白质构象疾病 一级结构正确，空间构象改变 蛋白质折叠错误 举例 人纹状体脊髓变性病 老年痴呆症 亨丁顿舞蹈病 疯牛病(朊病毒PrP) * 第六节 蛋白质的理化性质 大分子胶体颗粒 蛋白质分子直径≥10nm 亲水胶体 电荷层 水化层 应用 透析方法分离蛋白质 蛋白质沉淀 一、大分子亲水胶体性质 * 多价兼性离子 N端：-NH2 C端：-COOH R基团 在不同pH溶液中电离，带不同电荷 等电点 大多数人体蛋白质pI=5.0 在pH7.4环境下成阴离子 应用 电泳方法分离、纯化、定量蛋白质 二、两性电离与等电点 pH 8.6 电泳缓冲液 ? ? 白蛋白 ?1 ?2 ? ? 原点 * 紫外特征性吸收峰 λ=280 nm 应用 蛋白质定性、定量方法 三