第十二章蛋白质代谢.ppt

第十二章 蛋白质代谢 第一节 概述 第二节 氨基酸的代谢 第三节　蛋白质的生物合成 第一节 概 述 蛋白质的生理功能 蛋白质的需要量 蛋白质的营养价值 蛋白质的消化与吸收 蛋白质的生理功能 维持组织细胞的生长、更新和修补组织 参与多种重要的生理活动 氧化供能或转化为其它物质 （占机体需要量的10-15%） 蛋白质的需要量 氮平衡(nitrogen balance) 日摄入氮 - 排出氮 氮的总平衡、正平衡和负平衡 生理需要量：成人每日最低需要量: 30～50g/d 推荐: 80g/日（成人） 蛋白质的营养价值 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量以及必需氨基酸的比例 必需氨基酸(essential amino acid) 苏异苯甲色缬赖亮 （组精）-----(8+2) 非必需氨基酸 (non-essential aminoacid) 食物蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质若其必需氨基酸互相补充混合食用时则可大大提高营养价值。 蛋白质营养价值的化学评分 将氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或FAO（世界粮农组织营养委员会）模型进行比较 蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率 混合食物蛋白质的互补作用 蛋白质的消化与吸收 1.对外源蛋白质消化与吸收 主要的酶类 内肽酶：水解蛋白质内部肽键 胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶： 从肽链两端开始水解肽键 氨基肽酶、羧基肽酶 二肽酶 2.对胞内蛋白质的降解 溶酶体降解蛋白质 蛋白酶体选择降解泛素化的蛋白质 二重功能 降低异常蛋白和短寿命的蛋白质； 排除过多的酶和调节因子。 溶酶体:一种囊状小体，其形态和大小有较大的差别，外面是一层单位膜，里面包含约50种水解酶，在酸性条件下，对蛋白质、肽、糖、中性脂质、糖脂、糖蛋白、核酸等多种物质起水解作用. 蛋白酶体（proteasome)：是由一些保守的蛋白质组成的特殊装置，是一种较大的多亚基结构. 它只负责清除细胞内指令降解的过期和变异失去功能的蛋白质。 泛肽（泛素Ubiquitin 1975年）：一种76个氨基酸残基蛋白单体，高度保守。泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。 α-氨基酸的功能 蛋白质的组成单位； 作为N原子的来源重新合成其它氨基酸。 能量代谢的物质； 体内重要含氮化合物的前体。 第二节 氨基酸的代谢 氨基酸的脱氨基作用 氨基酸的脱羧基作用 氨与α－酮酸的转化 个别氨基酸的分解代谢 个别氨基酸的合成代谢 一、氨基酸的脱氨基作用 氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 1.氧化脱氨基作用(有氨生成) L-氨基酸氧化酶:活性低，分布于肝及肾脏，辅基为FMN D-氨基酸氧化酶:活性强，但体内D-氨基酸少，辅基为FAD L-谷氨酸脱氢酶：活性强，分布于肝、肾及脑组织 L-Glu氧化脱氨基作用 指L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶催化下氧化脱氨生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。 非氧化脱氨基作用(大多数在微生物体内进行) 还原脱氨基作用(氢化酶) 氨基酸 + 2H -? 脂肪酸 + 氨 水解脱氨基作用(水解酶) 氨基酸 + H2O --?羟酸 + 氨 脱水脱氨基作用 丝(苏)氨基酸--? 丙酮酸 + 氨 + H2O 脱硫氢基脱氨基作用(脱硫氢基酶) L-半胱氨基酸 - --? 丙酮酸 + 氨 + H2S 氧化-还原脱氨基作用 2氨基酸 + H2O ---? 酮酸 + 有机酸 + 氨 2.转氨基作用( 氨基移换反应） 需氨基转移酶(aminotransferase) 或称转氨酶 转氨基作用特点及意义 只有氨基的转移，没有氨的生成 催化的反应可逆 其辅酶都是磷酸吡哆醛 是体内合成非必氨基酸的重要途径 也是联系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。 接受氨基的主要酮酸有 丙酮酸 ?-酮戊二酸 草酰乙酸 GPT：谷丙转氨酶（肝） 丙氨酸 + α-酮戊二酸 ＜－－? 丙酮酸＋ 谷氨酸 GOT：谷草转氨酶（心） 谷氨酸 ＋草酰乙酸＜－－? α-酮戊二酸 ＋ 天门冬氨酸 GPT和GOT分布于各组织细胞内含量不同 查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？ 为细胞内酶，血清中活性很低，各组织器官中以心和肝的活性最高。当某种原因使细胞膜通过性↑，转氨酶可大量释放入血 血清中转氨酶活性↑↑。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的） 常作为疾病诊断、观察疗效和预后的指标： 　急性肝炎：S-G