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生物化学 1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：1）氨基酸 2）α碳原子连有4个基团或原子，分别为氨基、羧基、侧链和氢。 氨基酸都是α-氨基酸 除甘氨酸外，均为L型氨基酸 2.氨基酸的分类：1）非极性疏水性（丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸） 2）亲水性中性 3）酸性 4）碱性 蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序 氨基酸的连接方式—肽键：一级结构的主键—肽键 二级结构：多肽链主链的局部空间结构 3.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？ 答：1）见名词 2）变性蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性 4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用 答：1）物理因素：高温、高压、射线等 化学因素：强酸、强碱、重金属盐等 2）本质：空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏 3）变性后理化性质改变和生物活性丢失 4）利用变性：杀菌、消毒；防止变性：生物制品的保存 5.为什么说酶是生物催化剂，它的催化作用有何特点？ 答：1）酶具有特殊的催化机制，比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多 2）特点：高度的催化效率 高度的专一性 高度的不稳定性 酶活力的可调节性 6.酶原是如何被激活的？酶原激活有何生理意义？ 答：1）酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子 2）生理意义：避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话，机体有效地保护自身 使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用，适应环境变化 7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别？ 竞争性 非竞争性 反竞争性 抑制剂和酶的结合部位 酶的活性中心 酶的活性中心以外的必须基团 仅能与ES复合物结合 增加【I】 使E对S的亲和力下降，Km上升。可使抑制作用增强 不影响E对S的亲和力，Km不变。但对ESI增加，ES浓度增加，Vm减小 促使E与S结合，E对S的亲和力上升。Km下降。ESI增加，ES浓度减少，Vm减小 增加【S】 可使酶促反映速度达到最大，Vm不变，。可减弱抑制作用 不能使抑制作用减弱 不能使抑制作用减弱 表现Km 增大 不变 减小 表现Vm 不变 减小 减小 8.请叙述糖酵解的生理意义 答：1）迅速提供机体急需的能量 2）是成熟红细胞供能的主要的方式 3）某种组织生理情况下的供能途径：视网膜、睾丸、神经、肾髓质、皮肤、肿瘤等代谢活跃的组织细胞 9.写出糖异生途径的过程及生理意义 答：1）途径：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程 2）生理意义：1）饥饿状态下维持血糖浓度的恒定 2）调节酸碱平衡 3）有利于乳酸的利用 10.什么是生物氧化？生物氧化有哪几种方式？有什么特点？ 答：1）糖、脂肪、蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解成CO2、水并释放能量的过程 方式：1）加氧；2）脱氢；3）失去电子 特点：1）生物氧化发生在细胞内，处于比较温和的反应条件 2）生物氧化过程是一个多步骤的反应过程 3）生物氧化过程中产生的CO2来自有机酸脱羧反应 4）生物氧化的速率受到体内外环境各种因素的调控而发生相应的改变，能经济有效地满足生物体对能量的需求 11.底物水平磷酸化和氧化磷酸化有何异同？ 答：相同：都是磷酸化过程 不同：底物水平磷酸化是ADP接收高能键生成ATP，氧化磷酸化是ADP接收氧化释放出的能量磷酸化生成ATP 12.氰化中毒时，呼吸链中各组成成分的氧化还原状态会发生哪些改变？】 答：NADH氧化呼吸链：SH2 NAD FMN(Fe-S） CoQ Cytb(Fe-S） Cytcl Cytc Cytaa3 O2 琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 FAD(Fe-S） CoQ Cytb(Fe-S） Cytcl Cytcl Cytaa3 O2 13.简述脂肪酸氧化的过程，1分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O释放多少分子ATP? 答：1）脂肪酸的活化 2）脂酰辅酶A进入线粒体 3）脂肪酸的β氧化 4）乙酰辅酶A进入三羧酸循环彻底氧化 释放106个ATP 14.简述各种血浆脂蛋白的功能 答：1）乳糜微粒（CM）：转运外源性甘油三酯和胆