复旦大学生物化学(上)课件(5).pptVIP

常见的二级结构具有特征的键角和氨基酸组成 ?-螺旋和?-构象是多种蛋白质中最主要的重复二级结构。每一种类型的二级结构可以用每一个氨基酸残基上的键角?和?来描述。 一些氨基酸残基对于不同类型的二级结构的适合程度不同，其中有些具有偏好，如Pro和Gly在?-转角处常见，而在?-螺旋中几乎很少出现。 纤维状蛋白质 Fibrous Proteins ?-Keratin, collagen and silk fibroin nicely illustrate the relationship between protein structure and biological function. 广泛分布于脊椎和无脊椎动物，是动物体的基本支架和外保护成分，占脊椎动物体内蛋白质总量的一半甚至更多。分子是有规则的线性结构，与多肽链的有规则的二级结构有关，而有规则的二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。 纤维状蛋白质拥有相同的特性，为它们所存在的结构提供强度和/或弹性，基本的结构单位是简单的重复的二级结构。所有的纤维状蛋白质不溶于水，与它们的分子的内部及表面含有高浓度的疏水性氨基酸残基有关。 角蛋白(?-Keratin) 角蛋白包括皮肤及其衍生物发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、丝等，为结构蛋白。 ?-角蛋白中，两股（或三股）右手?-螺旋向左缠绕，拧成一根原纤维(protofibril)（直径2 nm)，再排列成“9+2”的电缆式结构—微纤维(microfibril)（直径为8 nm），数百根微纤维结合成不规则纤维束—大纤维（macrofibril)，直径200 nm。 角蛋白含有丰富的二硫键，每四个螺旋就有一个交联二硫键，保证了纤维结构的稳定和强大刚性。 ?-角蛋白在湿热条件下可转变为?-构象，冷却干燥又回复原状。也有天然存在的?-角蛋白，如丝心蛋白(fibroin)，是典型的反平行折叠片。 角蛋白keratin的结构特征 right handed helix Structure of Hair two strands of ?-keratin, oriented in parallel are wrapped about each other-suppertwisted coiled coil suppertwisting amplifies the strength of the structure 初原纤维：由两股缠绕的螺旋进一步形成 原纤维 32 strands of ?-keratin About four protofibrils-32 strands of ?-keratin altogether-combine to form an intermediate filament. ?-角蛋白中螺旋多肽链间有着丰富的二硫键交联，是当外力解除后肽链恢复原状的重要力量。 胶原蛋白（Collagen） 也称胶原，动物骨、腱、软骨、皮肤的结构蛋白，有四种以上类型。 I型胶原蛋白在体内以胶原纤维形式存在，基本单位是原胶原蛋白分子(tropocollagen)，长度280 nm，直径1.5 nm，Mr 300000。原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。 Rich认为胶原蛋白的二级结构是由3条多肽链组成的三股螺旋，是一种右手超螺旋结构，螺距8.6 nm，每股每圈包含30个氨基酸残基，其中的每一股螺旋是一种特殊的左手螺旋，螺距0.95 nm，每一螺圈3.3个氨基酸残基，每一残基沿轴距离0.29 nm。胶原三螺旋只存在于胶原纤维中，肽链的96%按（Gly-x-y)n的三联体重复出现，Gly的数目占残基的三分之一，x通常为Pro，y通常为Hypro和Hylys。 稳定胶原三螺旋的力 一是螺旋间的范德华力，二是螺旋间的氢键，三是链间的共价交联。 除这三种力之外，稳定三螺旋结构还要三联体的每第三个位置必须是Gly。单股螺旋每圈是3.3个氨基酸残基，三股超螺旋的每圈每股是10个三联体，因此每第三个C?就必然靠近超螺旋中心轴，只有在轴上没有侧链出现，即只有Gly，才能得到致密的有氢键键合的稳定结构。氢键在一条链三联体的Gly的酰胺氢与另一条链的相邻三联体的羰基氧间形成。Hypro也参与链间氢键的形成。 链间的共价交联主要在Lys和Hylys残基间形成，III型胶原还有链间二硫键。 胶原蛋白Collagen的特殊性 Collagen is 35% Gly, 11% Ala, and 21% Pro and Hypro. Repeating tripeptide unit Gly-X-Pro or Gly-X-Hypro. 左旋的肽链 截面图 Structure of Collagen Gly Structure of Collagen Fibrils 胶原（