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第三章 蛋白质 Protein: 最基本的生命物质之一。 含CHON外，大部分含S，有些还含：P、Fe, Cu, Zn,Mo, I, Se etc. Functions: 参与生物结构和生命过程: 细胞结构 生物催化 物质运输 运动 防御 调控以及记忆 识别等 第一节 氨基酸 氨基酸：构成蛋白质的基本结构单位 第一节 氨基酸（11） 氨基酸共有结构特点 生物体内发现有250种氨基酸，组成蛋白质的常见氨基酸有20种 除脯氨酸外均为?－氨基酸 从天然蛋白质水解得到的氨基酸都是L型。 表示氨基酸通常使用三字母符号（三字符），有时用单字符Ala(A),Val(V) ?－氨基酸都是白色结晶 除胱氨酸和酪氨酸外都溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸还溶于乙醇和乙醚。 COOH COO— HN2－C－H +3HN－C－H R R 一、蛋白质的氨基酸组成 蛋白质中常见的有20种氨基酸 不同蛋白中氨基酸的种类和数目是不同的 氨基酸组成和蛋白质性质有关 氨基酸组成和蛋白质结构有关 二、氨基酸分类 1 根据R基团的极性分 非极性R基团氨基酸 极性不带电荷R基团的氨基酸 R基团带负电荷的氨基酸 R基团带正电荷的氨基酸 第21氨基酸 硒带半胱氨酸（Hse－CH2－CH（NH2）COOH）, 终止密码子UGA编码 在谷光甘肽过氧化物酶 大肠杆菌合成的甲酸脱氢酶 磷酯过氧化氢谷光甘肽过氧化酶 2 稀有蛋白质氨基酸 3 非蛋白氨基酸 数百种，分布在细胞组织呈游离状态。 大部分是构成蛋白质氨基酸的衍生物，但也有一些D－型和一些?－，?－，?－氨基酸。 三、氨基酸的两性性质和等电点 氨基酸在水溶液或晶体状态都是以两性离子(zwitterion)形式存在。 根据Bronsted-Lowry的酸碱学说：酸是质子的供体（donor），碱是质子的受体（acceptor)，酸碱的相互关系如下： HA H＋＋A 推导pI K1’K2’＝[H+]2 在等电点时[Ala-]＝ [Ala+] K1’K2’＝[H+]2 [H+]＝（ K1’K2’）1/2 I=（ K1’K2’）1/2 pI=1/2(p K1’+pK2’) 氨基酸的等电点pI值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pK’值的算术平均值。 R基团可以解离的基团，pI如何算？ Summary: 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1’和pK2’的算术平均值：pI = (pK1’ + pK2’ )/2 侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。 * 酸性氨基酸：pI = (pK1’ + pKR’-COO- )/2（天冬氨酸） * 碱性氨基酸：pI = (pKR ’-NH2 + pK2 ‘)/2  四、氨基酸的光学性质（20） 光吸收 组成蛋白质氨基酸在可见光区都无光吸收，远紫外（220nm)有吸收。色氨酸(W)、酪氨酸(Y)和苯丙氨酸(F)的R基团中含有苯环共轭双键体系，在紫外光（220～300nm）显示特征的吸收光谱，一般在280nm。 多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，所以用紫外分光光度计可测定蛋白质。 五、氨基酸的化学性质（19） 1 与茚三酮反应：?－氨基酸 2 与2，4－二硝基氟苯反应（Sanger反应） 3 与丹磺酰氯的反应 丹磺酰氯是二甲氨基萘磺酰氯的简称，DNS。 4 与苯异硫氰酯反应（Edman action） 第二节 肽（22） 一、肽和肽键 peptide:是由一氨基酸羧基和另一氨基酸氨基脱水缩合而成的化合物。 Peptide bond:氨基酸之间脱水形成的共价键称肽键。 Amino acid residue:肽链中的氨基酸由于参加肽键形成已不是原来完整的分子，所以称为氨基酸残基。 二肽：二个氨基酸形成的肽 寡肽：少于10个 多肽：多于10个 N－末端：肽中游离的?－氨基 C－末端：一个游离的?－羧基 一般左边为N－末端（H），右侧为C－末端（OH） 二、肽的重要性质 1 肽的酸碱性质 和氨基酸一样在晶体和水溶液中以两性离子存在。 肽的酸碱性质主要取决于肽链的游离的N－末端的?－氨基和C－末端的?－羧基，以及R上可解离的基团 在pH0~14, 肽键中的亚氨基不能解离 2 肽的化学反应 肽的N端的氨基酸残基能和茚三酮、DNFB、DNS或PITC等成色反应 双缩尿反应（biuret reaction):是蛋白和肽特有的反应。 NH2－CO－NH－CO－NH2 双缩脲