生物化学--杨荣武教授知识讲解.ppt

2014年暑期生物学奥林匹克竞赛理论培训辅导;一、氨基酸;蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中 共22种：20种常见+2种不常见 非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物 例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸;根据侧链基团的水溶性，氨基酸可以分为： （1）疏水aa——非极性R基团 （2）亲水aa——极性的R基团 根据对动物的营养价值，氨基酸又可以分为： （1）必需aa （2）非必需aa;亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His； 疏水氨基酸，即非极性氨基酸，其R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。它们包括：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。;词记亲水氨基酸与疏水氨基酸;;氨基酸的缩合反应与肽的形成;;由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。;对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。;氨基酸的主要反应性质;;芳香族氨基酸的紫外吸收性质;半胱氨酸的氧化与二硫键的形成;二、蛋白质的结构;组成的多样性 大小的多样性 结构的多样性 功能的多样性;蛋白质可能含有一条或多条肽链 一条多肽链-单体蛋白 不止一条多肽链-寡聚蛋白:同源寡聚体-同种肽链异源寡聚体-两种或多种不同的肽链;血红蛋白是一种异源四聚体：2条α链，2条β链。 蛋白质可能含有非蛋白质成分 多肽链 +可能是辅助因子（金属离子、辅酶或辅基），也可能??其他修饰。 例如，羧肽酶的辅助因子是Zn2+；乳酸脱氢酶的辅酶是辅酶I；血红蛋白的辅基是血红素。;蛋白质结构的多样性;一级结构 (1o) : 独特的氨基酸序列，由基因决定。 二级结构 (2o) :多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。 三级结构 (3o) :是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。 四级结构 (4o)具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。 ;是蛋白质的共价（肽键）结构 对于每一种蛋白质而言，都是独特的。 由编码它的基因的核苷酸序列决定。 是遗传信息的一种形式。 书写总是从N端到C端。 例如，胰岛素A链的一级结构是： Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Thr-Ser-Ile-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn;DNA: GGC ATT GTG GAA CAA TGC TGT mRNA: GGC AUU GUG GAA CAA UGC UGU 蛋白质: Gly- Ile- Val- Glu – Gln - Cys- Cys;具有部分双键的性质（40％），其键长为0.133nm，介于一个典型的单键和一个典型的双键之间。 具有双键性质的肽键不能自由旋转，与肽键相关的6个原子共处于一个平面，此平面结构被称为酰胺平面或肽平面 与Cα相连的两个单键可以自由旋转，由此产生两个旋转角 多为反式，但是X-Pro是例外。 N带部分正电荷，O带部分负电荷。;肽平面及二面角;α螺旋及其他螺旋 β折叠 β转角 β突起 环与无规则卷曲 前四种二级结构具有规律，反映在拉氏图上具有相对固定的二面角;亲水α-螺旋 疏水α-螺旋 两亲α-螺旋;肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状； 肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的每一股肽段被称为β股； 侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片层的两侧； 肽段平行的走向有平行和反平行两种，前者指两个肽段的N-端位于同侧，较为少见，后者正好相反。由于反平行折叠所形成的氢键N-H-O三个原子几乎位于同一直线上，因此，反平行β-折叠更稳定。;;肽链