生物化学蛋白质的结构与功能课件.ppt

生物化学蛋白质的结构与功能医学课件;学习目标;;? 什么是蛋白质?; 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 种类多;蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水 55% 细菌 50%~80% 蛋白质 19% 真菌 14%~52% 脂肪 19% 酵母菌 14%~50% 糖类 ＜1% 白地菌 50% 无机盐 7%; 蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。 蛋白质是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物学功能。 ;? 蛋白质的生理功能;第一节 蛋白质的分子组成;一，蛋白质的元素组成及其特点;２，特点： 　　　一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质的含氮含量相当恒定，平均为16%。 ;思考题：;我们非常缺蛋白质;?08年毒奶粉 三聚氰胺事件;? 毒奶粉的危害;二，蛋白质的基本单位——氨基酸; ? 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸;（一）氨基酸的结构;① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α-氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。 ; 脯氨酸 （亚氨基酸）;二，氨基酸的分类及其结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;2，根据R侧链的极性分类;1. 中性氨基酸：侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： a) 极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，Trp； b) 非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。 ;（a???、非极性疏水性氨基酸 特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水溶液中的溶解度较小）,共7种。; （b）、极性中性氨基酸 特点：含有极性基团，在水中的溶解度较大。;2，酸性氨基酸  特点:侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。在生理条件下带负电荷（酸性羧基）;3,碱性氨基酸  特点：侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。在生理条件下带正电荷（碱性氨基）;从营养学角度分类： 必需氨基酸：8种 “ 笨蛋来宿舍晾一凉鞋” 苯丙氨酸—蛋氨酸（甲硫氨酸） —赖氨酸—苏氨酸—色氨酸—亮氨酸—异亮氨酸—缬氨酸 半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸 非必需氨基酸;第二节;? 蛋白质的分子结构包括;;氨基酸的结合方式;氨基酸的结合方式;氨基酸的结合方式:脱水缩合;氨基酸的结合方式:脱水缩合;蛋白质中氨基酸的连接 ——肽键;两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……;N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端（左） C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端（右）;N末端;（二）生物活性肽：;1. 谷胱甘肽（glutathione, GSH）： 谷胱甘肽是一种称为?-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸的三肽化合物。;还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变;解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。;;; 半胱氨酸 ;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;三，蛋白质的空间结构; ? 肽键平面;C;;;1，?-螺旋 ; 结构要点： ①多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，即0.15nm/氨基酸残基。 ③每个肽键的亚氨氢（H)和第四个肽键的羰基氧(C＝O)形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。;影响?-螺旋稳