生命中的化学3.pptVIP

五、蛋白质结构形成的决定因素总结 蛋白质一级结构及蛋白质所处的环境（溶液离子强度、离子组成、pH值等）决定了蛋白质的高级结构。 1、酰胺键平面构型 2、非共价键相互作用: （1）氢键（hydrogen bond）——链内、链间（N-H,C=O,N+,OH,SH等） （2）疏水相互作用（hydrophobic interaction）——氨基酸疏水侧链间的相互作用； （3）范德华力（van der Waals interaction） （4）离子键（ionic interactions）——无机金属离子与带电荷的氨基酸侧链基团； 3、二硫键 六 蛋白质的分类 一、依据蛋白质的组成分类 1、简单蛋白——只含由a-氨基酸组成的肽链，如：清蛋白、组蛋白。 2、结合蛋白——简单蛋白和非蛋白成分结合而成； （1）色蛋白——与色素物质结合，如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等； （2）糖蛋白——与糖类物质结合； （3）脂蛋白——与脂类结合而成； （4）核蛋白——与核酸结合而成；如核糖核蛋白等； 二、依据蛋白质的外形分类 1、球状蛋白质——近似球形或椭圆形；溶解性较好；能形成结晶，多数蛋白属于该类； 2、纤维状蛋白质——纤维或棒状，可溶、不可溶 1、催化作用——酶，3000多种以上酶被分离和鉴定； 2、传递和运输作用——转运蛋白 三、依据蛋白质的功能分类 3、贮藏作用——贮藏蛋白 如：贮藏铁的铁蛋白，贮藏氨基酸的卵白蛋白、牛奶中的酪蛋白等； 4、收缩作用——收缩和游动蛋白 三、依据蛋白质的功能分类 5、毒蛋白 6、防御作用——抗体 三、依据蛋白质的功能分类 7、调节作用——激素 8、结构和支持作用——结构蛋白 三、依据蛋白质的功能分类 8、结构和支持作用——结构蛋白 三、依据蛋白质的功能分类 * 1958－1965年中国科学家完成该51氨基酸蛋白的全合成，具有生理活性。1955年西方科学家因为合成一种8肽激素而获得诺贝尔化学奖，第一个蛋白的三维晶体结构是肌红蛋白 * * * * * 不同的命名和分类系统代表了不同的研究角度和方法，只有互相配合，相互补充，才能全面描述自然 * * * * * 生命中的化学物质——氨基酸和蛋白质 蛋白质是生命的基础，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质； 几乎参与了所有的生命活动过程——催化、代谢、免疫、物质转运、信息传递、运动和生物调控等； 蛋白质的种类繁多、结构复杂——自然界生物体内含有30万种蛋白质； 角质素 keratin 血红蛋白 hemoglobin 荧光素酶 luciferase 其它：金属元素、碘等； 蛋白质是一类含氮的生物大分子；占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。 生物组织的含氮量 ≈ 蛋白质的含氮量。 大多数蛋白质的含氮量～16%。所以1g氮的存在意味着有：1g /16% = 6.25 g的蛋白质存在。 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的基本单位-氨基酸 1、蛋白质被酸、碱或蛋白酶水解得到蛋白的结构单元——氨基酸。作为蛋白质结构单元的20种基本氨基酸均为L-a-氨基酸。 a R 组成天然蛋白质的20种基本氨基酸（按照R侧基性质分）： 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 碱性氨基酸 组成天然蛋白质的20种基本氨基酸（按照R侧基性质分）： 含羟基和含硫氨基酸 酸性氨基酸及其酰胺 环氨基酸 三、氨基酸的性质 1、氨基酸的光学活性——旋光性 三、氨基酸的性质 2、氨基酸的（紫外－可见）光吸收性质 300 nm ——部分近紫外区 和可见光区 （所有氨基酸都没有吸收） 220~300 nm ——近紫外区 （只有色、酪、苯丙氨酸有中等强度吸收——R侧基都含有芳香环） 220 nm——远紫外区 （都有吸收） 三、氨基酸的性质 3、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质 物理性质：白色晶体，具有盐的某些属性，熔点很高，大部分能溶于水，水溶液具有较高的介电常数。 水溶液中以两性离子形式存在——氨基正离子（-NH3+）和羧基阴离子（-COO-）。既可以作为酸，也可以作为碱。 － 三、氨基酸的性质 3、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质 等电点：溶液中氨基酸的-NH3+和-COO-数目相等、净电荷为零时的pH值称为该氨基酸的等电点，简称pI。 氨基酸所带净电荷 pH值 电泳（electrophoresis）—— 电场中，带不同电荷、质量不同的组分迁移的速率不同； 氨基酸、多肽和蛋白质 纯化分离、分析的重要方法 1、多肽的结构 多肽：氨基酸间的羧基和氨基缩合脱水生成酰胺键（肽键），从而形成的一类寡聚或多聚体；（二、三、四肽，多肽等等） 多肽链的方向性： N端（氨基端）→ C端（羧基端） 四、从氨基