免疫球蛋白的结构和功能讲义.pptVIP

免疫球蛋白的结构和功能;概述;;;第一节 免疫球蛋白的结构概况;二、免疫球蛋白的结构区和功能区;;;三、Ig分子的酶解碎片;四、Ig中糖的结合;第二节 免疫球蛋白的空间结构;;二、Fc区的空间结构;;三、抗原结合部位构造;第三节 免疫球蛋白的功能;二、激活补体C1q 补体C1q与游离Ig分子结合非常微弱，而与免疫复合物中的IgG或IgM（经典途径）或凝集Ig（替代途径）结合则很强。C1q与IgGFc段的CH2功能区起反应，其结合位点在3个氨基酸侧链上。所有IgG亚类的单独Fc片段对C1q具同样的亲和性；但完整蛋白则主要是IgG1和IgG3才能结合C1q结合的影响有关。 ;三、亲细胞性 IgG分子能与细胞表面的Fc受体结合。这些受体均属Ig超族成员，主要有FcRⅠ（CD64）、FcRⅡ（CD32）和FcRⅢ（CD16）。FcRⅠ在单核细胞表面很丰富，中性粒细胞受适当细胞因子调节以后也可表达此受体；FcR为一高亲和性受体，与IgG1和IgG3有很强的结合性，与IgG4也可作用，但与IgG2则不能结合。FcRⅡ和FcRⅢ受体在很多细胞上都存在，包括中性粒细胞、嗜酸性粒细胞和血小板，与IgG1和IgG3有低亲和相互作用;四、通过胎盘 透过细胞膜人的IgG可通过胎盘传递至胎儿的血液循环，这不是被动的扩散，而是由IgG的Fc段选择性地与胎盘微血管发生