蛋白质标注重点的一定要记 其他的也要看.ppt

* 蛋白质的三级结构 (重点) 定义： 整条肽链中全部AA残基的相对空间位置. 维系的键：副键（次级键）及二硫键 （次级键：疏水作用、离子键、氢键、范德华引力） * 肌红蛋白（Mb）的三级结构 * 结构域：蛋白质的二级结构常有一个或几个球状或纤维状 的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为domain. Domain与蛋白质分子整体以共价键相连，一般难以分 离，这是与亚基的区别. * * 蛋白质的四级结构(重点) 亚基：在体内有许多Pr分子含有两条或多条多肽链，每一条 多肽链都有其完整的三级结构，称为Pr的亚基（subunit）。 亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。 四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部 位的布局和相互作用. 维系的力：副键即次级键(疏水作用、氢键、离子键） ? 蛋白质分子至少要有三级结构才有完整的功能 四级结构的蛋白质亚基单独存在时无完整的生物学功能. * 蛋白质结构和功能的关系 (一）一级结构是空间构象的基础 Pr一级结构与功能的关系 * （二） 一级结构与功能的关系(重点) 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及 功能也相似。 哺乳动物的胰岛素分子 细胞色素C 分子病：Pr分子中起关键作用的AA残基缺失或被替代，会严重影响空间构象乃至生理功能，如人血红蛋 白β亚基第6位的E V可导致贫血病。这种由Pr分子发生变异导致的疾病，称分子病。 * 蛋白质空间结构与功能的关系 1. Mb和Hb是阐述 Pr空间结构和功能关系的典型例子. 2. Hb的构象变化与结合O2 * 血红蛋白中第一个亚基与O2结合以后，促进第二及第三个亚基与O2结合，当前 三个亚基与O2氧结合以后，又大大促进第四个亚基与O2结合，这种效应称正协 同效应（positive cooperativity) 协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另 一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用，则称为正协同效 应；反之则为负协同效应。 (重点) * 解释O2与Hb结合的正协同效应的理论：*** (重点) 别构效应：又称为别构现象或变构效应. 蛋白质的构象并不是固定不变的，当有些蛋白质表现其生物学功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象就称为别构效应. 是蛋白质表现其生物功能中的一种相当普遍而又十分重要的现象，如血红蛋白在表现其输氧功能时的别构效应就是一个例子. 未结合O2时结构较为紧密，称为紧张态（tense state, T态)，T态与O2的亲和力小 随着O2的结合结构相对松弛，称为松弛态(relaxed state,R态)，R态利于与O2的结 合 * 蛋白质的理化性质 1. 蛋白质的两性电离 【等电点】（PI）：在一定的介质中，某一pr游离成阳离 子及阴离子的数量相等，即净电荷为零，此时的 pH值为 该pr的等电点. (重点) PH〈 PI， 蛋白质带正电 PH 〉PI， 蛋白质带负电 ? 人体蛋白质在体液环境中通常带负电. 蛋白质的理化性质及其分化 * 2. 蛋白质为亲水胶体 稳定因素： 水化层 带同种电荷 3. 蛋白质的变性： (重点) 蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构象破坏,而导致理化 性质改变,生物学活性丧失，称pr变性. 本质：一级结构不变，空间结构改变. 可逆变性 ：去除变性因素后，pr构象复原并恢复生物学活性. 不可逆变性：去除变性因素后，pr构象无法复原，生物学活性 无法恢复. 复性：有些变性后，除去变性因子后能够恢复天然的结构与功能， 称复性. 变性pr在pH=pI时易于沉淀. * 4. 蛋白质的紫外吸收 蛋白质在280nm处有紫外吸收峰，可用作定量测定. 5. 蛋白质的呈色反应(重点) （1）茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的AA也可与 茚三酮试剂作用生成蓝紫色化合物. （2）双缩脲反应：蛋白质在碱性条件下与稀硫酸铜反应， 出现紫色或紫红色. （3）酚试剂反应：在碱性条件下，蛋白质分子中的Tyr, Trp可与酚试剂反应生成蓝色化合物.