酶与生物催化剂的反应特点.pptVIP

系统命名法： 标明酶的所有底物及反应性质。底物名称之间以“：”分隔。并附有一个4个数字的分类编号，数字前冠以EC（enzyme commission). 酶的分类 按酶促反应性质分为六大类 1.氧化还原酶类(oxidoreductase) 2.转移酶类(transferase) 3.水解酶类(hydrolase) 4.裂合酶类(lyase) 5.异构酶类(isomerase) 6.合成酶类(或连接酶类，ligase) 第九节 其它类型的酶（了解） 1982年，T.Cech等首先发现四膜虫rRNA前体具有自我剪切作用 Nobel Prize 1989 具有酶促活性的RNA称为核酶 核酶 (ribozyme) L-19 IVS 的功能： 核苷酸转移反应 水解反应 磷酸转移反应 脱磷酸反应 RNA限制性内切反应 RNA聚合反应 酶与疾病的关系 —— 发病机制研究 酪氨酸酶——黑色素——白化病 苯丙氨酸羟化酶——苯丙酮酸尿症 维生素K缺乏——凝血因子生成障碍——出血（后天性） 酶与疾病的诊断——辅助诊断、观察愈后 AFP、乙酰胆碱酯酶活性测定——神经管缺损和开放性脊柱裂——首选生化指标 血、尿淀粉酶——急性胰腺炎 血中谷丙转氨酶——肝炎的活动情况 第十节 酶与医学的关系（自学） 先天性酶障碍 酶与疾病的治疗 替代治疗：消化不良：胃蛋白酶、胰蛋白酶、淀粉酶 抗菌治疗：磺胺类药物：竞争抑制二氢叶酸合成酶。 抗癌治疗：氨甲碟呤：竞争抑制二氢叶酸还原酶。 对症治疗：链激酶、尿激酶——促血栓溶解 调整代谢，纠正紊乱： 精神抑郁症患者——单胺氧化酶抑制剂——增加兴奋性神经递质，维持平衡。 掌握的内容 酶： 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质(生物大分子），生物催化剂。 化学本质 绝大多数酶是蛋白质；少数是RNA，如核酶。 酶的活性中心 酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位，称 酶的活性中心 催化相同化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶 同工酶 即为反应速度达到最大反应速度一半时的作用物浓度 米氏常数 Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的结构、性质有关，与酶浓度无关。 表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与作用物的亲和力越小。 本章重点 1 概念：酶 ，酶的活性中心，同工酶，变构酶 ，酶原 2 酶的化学本质，酶的分子组成 3 影响酶促反应的6个因素 4 米氏常数的意义 5 可逆性抑制剂对Vmax和Km的影响 * 随着底物浓度的增高： 反应速度不再成正比例加速； 反应为混合级反应。曲线上升趋缓 [S] V Vmax 当底物浓度高达一定程度： 反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应，曲线平坦 [S] V Vmax 中间产物 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P 米－曼氏方程式 1913 ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant) V= Vmax[S] Km + [S] （二）Km的意义 当v=1/2·Vmax时： Vmax/2 = Vmax [S] Km + [S] 1/2 = [S] Km + [S] Km = [S] v = Vmax [S] Km + [S] 1、 Km是当酶促反应速度为最大 反应速度一半时的底物浓度。 v VMAX [S] 1/2?Vmax Km Km值只与酶的结构、性质有关，与酶的浓度无关。不同的酶Km值不同。 2、 Km值可以表示酶与底物的亲和力 Km值越大，酶与底物的亲和力越小 Km值越小，酶与底物的亲和力越大 3、Km值是酶的特征性常数 4、由若干酶催化一个连续代谢过程时，Km值最大的一步 反应为限速反应，该酶为限速酶（调节酶） A B D C E (1) (3) (2) (4) ? 1/[S] 1/v 1/Vmax -1/Km Km Vmax （三）Km和Vmax的测定 双倒数作图法 （Lineweaver-Burk作图法，林-贝氏作图法） v = Vmax [S] K