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浅谈生物催化技术
组长
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演讲者
生物简介
物催化:是用也是离生体变也A
速)反应速阜,合成有机化学和需渤制品。
催化剂是指生物反应过程中起催化作
用的鹇离或固定化卿胞各离或圓定牝酶
的总赫。
80年代初Cech和Aman分别发现了具有催化功能的RNA
核酶( ribozyme),这一发现打破了酶是蛋白质的传纨
开辟了酶学说的新领域,为此Cech和Aman于)1989年共同
获得诺贝尔化学奖。
1986年 :schultz-与 LErner等人研制成功抗体酶( abzyme)
Boye和 Walker阐明
酶( ATPsynthase)合成与分
解ATP的分子机制,于197年获得诺贝尔化学奖。
近20年来有不少酶的作用机制被阐明。随着DNA重组技术及
聚合酶链式反应(PCR)技术的广泛应用,使酶结构与功能
的研究进入新阶段。现已鍳定岀400多种酶,数百种酶已得
晶,而且每年都有新酶被发现。
物反应的特征
高效性酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快
专一性:一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋
白质水解成多肽
多样性酶的种类很多,大约有400多种
温和性:是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的;
活性可调节性:包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价
修饰调节和变构调节等
相关性:有些酶的催化性与辅因子有关;
易变性:由于大多数酶是蛋白质(少数是RNA),因而会被高温、
强酸、强碱等破坏。
化剂的比较
相同点:改变化学反应选辜、本身几乎不被消耗;只
催化己存在的化学反;如快化学反应速率,缩短达
到平衡时间,但不
降低活化能,佼化学
反应速率加块;都会出中
不同点:无机催化刻寿命一比酶长的多,并且不容
易中毒。酶的稳定性豕如无机化剂,成本也要高
多。但是酶拥有可谄的。通常酶的催化运率可达
无机催化剂的一百万倍以上。所以酶一般应用在医学
岢药等高科技,靠质量产品需求的领域
酶的
:是指酶蛋白分子中与催化辅酶因子:辅因子往往是画维持其
有关的一个特定区域,一般位于分空间结构和活性中心的必需基团,有
子的表面,具有特定的空间结构
的直接参与醢活性中心的催化反应
中包括底物结合部位和催化部位。酶轴因子和蛋白的结合比较疏松,
活性中心的一些化学基团是发挥催化
酶反应中主要起传递氢、电予或转
作用所必需的基团,称必需基团
移化学基团的作用
活性例
性部位
图4-4削促反过程示意图
酶的
酶具有高效率的催化能力;其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~10的
酶具有专一性:(每一种酶只能化一利或一类化学反应。)
酶在生物体内参与每一次反应后,它本身的性质和数量都不会发生改变与
催化剂相似}
酶的作用条件较温和
化反应的因素
◆底物浓度
度
◆PH值
◆激活剂
◆抑制剂
学及其影响
反应速率受到底物浓度影响最大
对于简单的酶反应,当驗浓度和其他条件恒定时:
Vmax[S
Km+[s]
()当[S]→∞时,
Vn∴为零级反应
混合级反应
方程
(2)当S]→0时,
≈V/s]∴:为-级反应
(3)米氏方程的曲线
此曲线为催化反应和曲线,经过实验得出米受为双曲线
方程,V为产物生成速率,Vmax为最大反
应速率,Km为米曼常数
S为底物浓度
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