蛋白质分析鉴定精品课件.pptVIP

瑞士科学家库尔特·维特里希则发明了“利用核磁共振技术测定溶液中生物大分子三维结构法”。 这种方法的优点是可对溶液中的蛋白质进行分析,进而可对活细胞中的蛋白质进行分析,能获得“活”蛋白质的结构,其意义非常重大。这种方法的原理选择生物大分子中的质子(氢原子核) 作为测量对象,连续测定所有相邻的2个质子之间的距离和方位,这些数据经计算机处理后就可形成生物大分子的三维结构图。 核磁共振(NuclearMagnetic Resonance -NMR) 现象是1946 年由哈佛大学的伯塞和斯坦福大学的布洛赫用不同的方法在各自的实验室里观察到的。核磁共振分析技术是利用通过对核磁共振谱线特征参数的测定来分析物质的分子结构与性质.NMR 不破坏被测样品的内部结构,是一种无损检测方法.由于不同的原子核吸收不同的电磁波,因而通过测定和分析受测物质对电磁波的吸收情况就可以判定它含有哪种原子,原子之间的距离有多大,并据此分析出它的三维结构。 最初,核磁共振技术主要用于核物理研究方面,用它测量各种原子核的磁矩,误差仅是0. 003 %～0. 005 %。 1985 年,维特里希等人公布了第一次利用NMR 法测定的溶液中蛋白质———蛋白酶抑制剂IIA ( proteinase inhibitor IIA) 的结构(如图4 所示) 。1990 年用NMR 测定的蛋