植物蛋白制取技术 任务五 植物蛋白的空间结构 蛋白质结构与功能.pptVIP

（三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 PrPsc β-折叠 正常 疯牛病 第四节 蛋白质的理化性质与分离纯化 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein （一）蛋白质的两性电离 一、理化性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 存在一个PH，使Pr表面净电荷为零，此时，Pr分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，相互作用力减弱，Pr颗粒易碰撞、凝聚产生沉淀，故等电点时溶解度最低。 （二）蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 * 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷 水化膜 + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚沉 定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 一、蛋白质的一级结构 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 + -HOH 甘氨酰甘氨酸 肽键 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 定义 主要的化学键： 氢键 （一）肽单元 参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。 蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋 ( ? -helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规卷曲 ( random coil ) （二） ?-螺旋 （三）?-折叠 （四）?-转角和无规卷曲 ?-转角 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 （五）模体 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。 钙结合蛋白中结合钙离子的模体 锌指结构 （六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。 三、蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 主要的化学键 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 （一） 定义 肌红蛋白 (Mb) N 端 C端 世界上第一个被描述的蛋白质三级结构——抹香鲸肌红蛋白三级结构 抹香鲸肌红蛋白三级结构于来源于它的食物链密切相关 主食大型乌贼、章鱼、鱼类而乌贼、章鱼主要吃虾、蟹、等甲壳类动物和鱼类 摄入更多的虾青素，以保证肌红蛋白三级结构稳定而不被氧化 纤连蛋白分子的结构域 （二）结构域 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。 （三）分子伴侣 分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 * 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 * 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使