生物化学第1篇-第01章-生物大分子的结构与功能--蛋白质教学内容.ppt

生物化学第1篇-第01章-生物;蛋白质的结构与功能第 一 章S;一、什么是蛋白质?蛋白质(pr;二、蛋白质的生物学重要性1. ;1）作为生物催化剂（酶）2）代;蛋 白 质 的 分 子 组 成;? 组成蛋白质的元素主要有C、;各种蛋白质的含氮量很接近，平均;一、氨基酸 —— 组成蛋;H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸;非极性疏水性氨基酸极性中性氨基;甘氨酸 glyci;色氨酸 tryptop;天冬氨酸 aspartic;几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨;? 半胱氨酸 +胱;（二）氨基酸的理化性质1. 两;pH=pI+OH-pHpI+;2. 紫外吸收 ;3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三;二、肽* 肽键(peptide;+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而;N 末端：多肽链中有自由氨基的;N末端C末端牛核糖核酸酶;（二） 几种生物活性肽 1. ;GSH过氧化物酶H2O2 2;体内许多激素属寡肽或多肽 神经;三、蛋白质的分类 * 根据蛋;蛋 白 质 的 分 子 结 构;蛋白质的分子结构包括 ;定义蛋白质的一级结构指多肽链中;一级结构是蛋白质空间构象和特异;二、蛋白质的二级结构蛋白质分子;（一）肽单元参与肽键的6个原子;蛋白质二级结构的主要形式 ?-;（二） ?-螺旋目录;（三）?-折叠;（四）?-转角和无规卷曲?-转;（五）模体在许多蛋白质分子中，;钙结合蛋白中结合钙离子的模体 ;（六）氨基酸残基的侧链对二级结;三、蛋白质的三级结构疏水键、离;目录;肌红蛋白 (Mb) N ;纤连蛋白分子的结构域 （;（三）分子伴侣分子伴侣(cha;亚基之间的结合力主要是疏水作用;血红蛋白的四级结构;蛋白质结构与功能的关系The ;（一）一级结构是空间构象的基础;天然状态，有催化活性 ;（二）一级结构与功能的关系例：;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构;Hb与Mb一样能可逆地与O2结;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(H;* 协同效应(cooperat;无标题;O2血红素与氧结合后，铁原子半;变构效应(allosteric;（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象改变导致疾病的机理：;疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病;第四节蛋白质的理化性质与分离纯;（一）蛋白质的两性电离 一;（二）蛋白质的胶体性质 ;+++++++带正电荷的蛋白质;（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固;造成变性的因素如加热、乙醇等有;应用举例临床医学上，变性因素常;若蛋白质变性程度较轻，去除变性;天然状态，有催化活性 ;* 蛋白质沉淀在一定条件下，蛋;（四）蛋白质的紫外吸收由于蛋白;（五）蛋白质的呈色反应⒈茚三酮;二、蛋白质的分离和纯化（一）透;（二）丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀;* 免疫沉淀法：将某一纯化蛋白;（三）电泳蛋白质在高于或低于其;几种重要的蛋白质电泳*SDS-;（四）层析层析(chromat;蛋白质分离常用的层析方法* 离;目录;目录;（五）超速离心* 超速离心法(;因为沉降系数S大体上和分子量成;三、多肽链中氨基酸序列分析分析;通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸;四、蛋白质空间结构测定* 二级;* 三级结构测定X射线衍射法(;* 用分子力学、分子动力学的方;此课件下载可自行编辑修改，仅供