生物化学第二章蛋白质教案资料.ppt

生物化学第二章蛋白质;蛋白质的分类第 一 节;按分子组成来分：单纯蛋白质与结;蛋白质的分子组成第 二 节;一 、 蛋白质的元素组成主要有;? 蛋白质元素组成的特点 各;二、蛋白质的基本组成单位——氨;CH3H甘氨酸L-α-氨基酸的;㈡ 氨基酸的分类 非极性疏水;非极性疏水性氨基酸L-α-氨基;无标题;2. 极性中性氨基酸L-α-;无标题;无标题;编码氨基酸 ：20种氨基酸（有;几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨;胶原蛋白构象 羟脯;? 半胱氨酸 +胱;三﹑肽键和肽肽键（peptid;两个氨基酸缩合形成二肽，三个氨;N 末端：多肽链中有自由氨基的;+-HOH甘氨酰甘氨酸;N末端C末端牛核糖核酸酶;几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽;谷胱甘肽的生理作用：解毒具有还;体内许多激素属寡肽或多肽2. ;神经肽(neuropeptid;第三节 蛋白质的分子结构 ;蛋白质的分子结构包括 ;除一级结构外，蛋白质的二、三、;a氢键 b盐键 c疏水键;一、蛋白质的一级结构定义蛋白质;一级结构是蛋白质空间构象和特异;细胞色素c的一级结构与生物进化;二、蛋白质的二级结构蛋白质分子;（一） 肽平面定义 构成肽;（二）蛋白质二级结构的主要形式;1. ?-螺旋Linus Pa;目 录;?-螺旋结构特点：为右手螺旋，;2. ?-折叠;?-折叠结构特点：主链骨架伸展;3. ?-转角由主链本身发生1;4. 无规卷曲除α-螺旋、β;三、超二级结构定义 超二级结;（一）模体(motif) ;锌指结构（zinc finge;（二）结构域免疫球蛋白 （12;纤连蛋白分子的结构域;Ⅳ型胶原酶的结构域;四、蛋白质的三级结构 疏水键;------肌红蛋白 (Mb);维持四级结构的非共价键是疏水键;典型四级结构的蛋白质 ;蛋白质的结构层次（小结）;六、蛋白质结构与功能的关系（一;核糖核酸酶的变性与复性去除变性;一级结构相似的蛋白质，其基本构;肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;血红蛋白的构象变化与结合氧 ;* 协同效应(cooperat;变构效应(allosteric;血红蛋白氧合及脱氧过程的构象转;第四节蛋白质的理化性质The ;一、两性解离及等电点蛋白质分子;蛋白质的等电点( isoele;二、蛋白质的胶体性质 蛋;+++++++带正电荷的蛋白质;三、蛋白质的变性 蛋白质的变;造成变性的因素如高温、紫外线照;应用举例临床医学??，变性因素常;核糖核酸酶的变性与复性去除变性;四、蛋白质沉淀蛋白质沉淀是指在;紫外吸收由于蛋白质分子中含有共;双缩脲反应（biuret te;第四节蛋白质与疾病Protei;分子病：由于基因突变引起蛋白质;、镰刀状红细胞贫血症主要症状：;N-val · his · l;疯牛病全称“牛海绵状脑病”，是;疾病机理疯牛病是由朊病毒蛋白(;A: PrPc (富含α螺旋);洪涛院士：堵漏洞\查内源\强基;此课件下载可自行编辑修改，仅供