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第三章 酶;一、酶的概念及作用特点;（二）酶的作用特点;2.酶作为生物催化剂的特性;2）专一性 　酶的专一性：又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。;3）反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。;4）酶易失活 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度;5）酶活力可调节控制 　　　如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 ６）某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。;二、酶的命名及分类;（2）国际系统命名法;（二）酶的分类;1)氧化-还原酶类 Oxido-reductases;2）转移(移换)酶类 Transferases;3）水解酶类 hydrolases;4）裂合（裂解）酶类 Lyase;5）异构酶类 Isomerases;6）合成酶类 Ligases orSynthetases;2、按酶的化学组成分类;3、根据酶的分子结构特点分类;三、酶催化的专一性;（一）结构专一性; （2）相对专一性(Relative Specificity) 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括： 基团专一性（对键两端的基团要求的程度不同，只对其中一个基团要求严格）。如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。胰蛋白酶，水解硷性氨基酸的羧基形成的肽键。 键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。;（二）立体异构专一性;2、几何异构专一性 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。 　如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用；丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。 ;四、酶促反应的动力学;产物浓度;3.酶的活力单位;（二）影响酶反应速度的因素;1）酶反应与底物浓度的关系;　;2）米氏常数Km;（2）米氏常数的求法;双倒数作图法;2.温度对酶反应速度的影响;3.pH值对酶反应速度的影响;4.酶浓度对酶反应速度的影响;5.激活剂对酶反应速度的影响;6.抑制剂对酶反应速度的影响;（1）不可逆抑制作用（irreversible inhibition) 抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。 非专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂作用于酶分子上不同的基团或作用于几类不同的酶。如：酰化剂酸酐和磺酰氯等可使酶蛋白的-OH、 SH、NH2等发生酰化。;（2）可逆抑制作用 (reversiblenhibition) 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类： a.竞争性抑制作用 b.非竞争性抑制作用;A、竞争性抑制作用;　　;竞争性抑制作用的例子;B、非竞争性抑制作用;　　;五、酶的作用机理;1）结合部位（ Binding site） 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。 2）催化部位（ catalytic site ） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。;酶的活性中心具有以下特点： （1）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，在与底物接触时表现一定的柔性。 （2）构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物结合。 （3）有活性中心，底物以弱键与酶结合。;（二）酶的催化机理;酶反应与非酶反应活化能的比较;2.邻近和定向效应;3.诱导楔合学说;诱导楔合学说的四个要点;4.酸碱催化;酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。 广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。;5.共价催化;六、变构酶与同工酶;几个相关概念;2.变构酶的动力学及变构酶对酶反应速度的调节;2）另一类别构酶