超氧化物歧化酶sod的研究和应用进展..docx

  1. 1、原创力文档(book118)网站文档一经付费(服务费),不意味着购买了该文档的版权,仅供个人/单位学习、研究之用,不得用于商业用途,未经授权,严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等,侵权必究。。
  2. 2、本站所有内容均由合作方或网友上传,本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺!文档内容仅供研究参考,付费前请自行鉴别。如您付费,意味着您自己接受本站规则且自行承担风险,本站不退款、不进行额外附加服务;查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档,您可以点击 这里二次下载
  3. 3、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等,请点击“版权申诉”(推荐),也可以打举报电话:400-050-0827(电话支持时间:9:00-18:30)。
查看更多
化学世界 超氧化物歧化酶 (SoD 的研究和应用进展 林庆斌,廖升荣 ,熊亚红 ,乐学义 (华南农业大学理学院 ,广东广州 510640 2006年 摘要 :超氧化物歧化酶 (s0D 是一类广泛存在于动物、植物、微生物中的金属酶 , 是化学生物界研究的热点之一。作为生物体内自由基的清洁剂 ,SOD对生物体(包括 人体具有重要的功能作用。 关键词:超氧化物歧化酶 ;超氧阴离子自由基 ;生物活性 中图分类号 :Q554 文献标识码 :A 文章编号 :0367.6358(200606— 378.04 Pmgress in t11e Study and Application of Superoxide Dismutases UN Qing.bin,UAO Sheng—rong,XIONG Ya-hong,LE Xue —yi (cDf 妇 e 旷 Scfe,lce,s0眦A饥 i 舱 Ag — c “zf “踟挑措访,G 嬲,lg 幽,lg %o ,29幻 u5M静 2,c越 M Abst 豫 ct:Superoxide dismutases are a kind of met—chelated enzymes Whi曲 exist widely one of in animals,plants,and micmorganisms.They are the cleanser of the reactive oxygen speeies in the bodies.The enzymes are the research hotspots in chemistry and biochemistry.The study and application of superoxide dismutases are reViewed in this 印 er. Key、_rords:SOD(supemxide disHmtase;0f 南 eradical;biological actiVity 超氧化物歧化酶(supemxide dismutase简称sOD,是一类广泛存在于生物体内的 金属酶 ,能够催化超氧阴离子自由基发生歧化反应 ,平衡机体内的氧自由基 ,己成为化 学及生物化学研究领域中热门的研究课题。作为生物体内超氧阴离子自由基的清洁 剂,sOD在防辐射、抗衰老、消炎、抑制肿瘤和癌症、自身免疫治疗等方面显示出 独特的功能 ,在医学、食品、化妆品等领域得到越来越多的应用。目前 ,世界各地学 者对sOD的研究方兴未艾,深入研究sOD不仅有着重大的理论意义,也有着重大的 实际应用价值。 1SOD的分布、分类及理化性质 到现在为止 ,人们已从细菌、原生动物、藻类、霉菌、植物、昆虫、鸟、鱼类 和哺乳动物等生物体内分离得到 sOD。根据活性中心结合的金属离子不同,sOD主 要分为:①Cu/zn .SOD,主要存在于真核细胞的细胞质中?②Fe— sOD 主要存在于原核 细胞和真核 细胞的基质t},:、1 .sOD,主要存在原核细胞及少数植物细胞。}1二类主要SOD 的理化特性如表 l 所示。 表1三类主要soD的理化特性 2SOD的结构和活性影响因素 2.1sOD的结构 cu/Z n.SOD每个分子由两个亚基通过疏水作用和氢键力缔合成二聚体 ,肽链内 部由半胱氨酸c,,和 收稿日期:2005.05一 19修回日期:2006— 04— 20? 基金项目:广东省自然科学基金重点项目 (O41O5986。 作者简介:林庆斌(1982~,男,硕士生,主要从事生物无机化学研究。 *通讯联系 人,E.mail: 1exy@8 万方数据 第 6 期化学世界 C。骈的巯基构成的二硫桥对亚基缔合起重要作用 …。Richardson用0.2nm X. 射线衍射晶体结构分析得到 Cu,Zn.SOD三维结构,指出sOD的活性部位是以Cu为 中心的一个疏水口袋”见图1仇)。 一 N ?o 图1天然Cu,zn.SOD活性中心结构 Cu和zn处在疏水口袋底部,相距约0.63nm。cu(H与四个组氨酸残基咪唑环上 N原子配位形成变形的平面四方形结构,其轴向位置上还结合着一个水分子,Zn( II则 与三个组氨酸和一个天冬氨酸配位形成畸变的四面体结构 ,cu(I与zn( I之间通过 共同连接一分子组氨酸而形成 “咪唑桥”结构‘1。| Mn — SOD由203个氨基酸残基构成。中心金属 Mn(川具有五配位的三角双锥 结构,其中 3个配位基位于赤道平面 ,两个轴向位置上分别为一个水分子和一个为 His28的咪唑基。酶的活性部位在一个主要由疏水残基构成的环境里 ,两个亚基链组 成一个通道,构成了底物或其它内界配体接近 Mn(I离子的必经之路【31。 Fe.sOD的结构比较简单且与 Mn

文档评论(0)

youbika + 关注
实名认证
内容提供者

该用户很懒,什么也没介绍

1亿VIP精品文档

相关文档