蛋白质结构与功能 高级生物化学教学PPT课件.ppt

* ３、蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构(supersecondary structure） * ： 由相邻的几个二级结构相互作用形成有规则的组合体。 是特殊的序列或结构的基本组成单元，又称基序或模序 （motif)*.可进一步组建成结构域。 超二级结构包括： αα、 ββ、βαβ 组合。 钙结合蛋白中结合钙离子的模序 锌指结构 * 蛋白质的结构域* （Domain） ： 在超二级结构的基础上进一步组合折叠形成半独立较紧密的球状结构，具有简单的生物学功能。 1.与蛋白质分子整体以共价键相连，一般难以分离， 这是与亚基的区别. 2.结构域之间有裂隙，是 结合位点或活性位点。 3.大的蛋白质可有多个结 构域。 纤连蛋白分子的结构域 * 结构域的特点： 1.各个结构域有不同的组成，有些有一定的规律，有 些无。 2.一个Pr分子内的结构域，可以十分相似，也可完全 不同。 3.结构域大小一般为100-200残基（少40 多400） 4.结构域连接，有的只靠一段肽段，有的是靠接触面。 * 结构域(domain)： * 其共同的特点是: 引力随作用基团之间距离的增大而迅速减小， 但两个作用基团只互相吸引并不相碰。 因为当它们靠得很近时，电子云之间会发生排斥， 从而产生范德华斥力。 因此，上述两个基团之间的作用距离是由范德华引力和范德华斥力的平衡来决定的，这种距离称为范德华力间距。 * 迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分子内的基团是紧密堆积的。这表明。在蛋白质分子内无疑存在着范德华力。 作用：对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有 一定的贡献。 Van der Waals 力在维持蛋白质的构象中虽有一定的作用，但可能非常有限。 * 四、离子键(盐键、盐桥或静电作用力) 是由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的 在蛋白质分子中，通常有带正电荷的基团和带负电荷的基团: 带正电荷的基团- N-末端的α-NH3+ 肽链中赖氨酸残基的ε－NH3+ 精氨酸残基的胍基； 带负电荷的基团- C一末端的α-COO－ 肽链中天冬氨酸残基的β-COO- 谷氨酸残基的γ－COO－ * 在蛋白质空间结构与环境都适宜的情况下，上述基团 中有一部分是相互接近而形成离子键的。 高浓度的盐、过高或过低的pH值，可以破坏蛋白质 构象中的离子键--蛋白质变性的主要原因 * 五、配位键 配位共价键简称“配位键”是指两原子的成键电子全部由一个原子提供所形成的共价键。 其中，提供所有成键电子的称“配位体（简称配体）”、提供空轨道接纳电子的称“受体”。 金属离子与蛋白质的连接一般通过配位键: 如铁氧还原蛋白、细胞色素C等---含有铁离子 胰岛素等---含有锌离子。 金属离子通过配位键参与维持和稳定蛋白质的三、 四级结构。 若用螯合剂从蛋白质中除去金属离子则: 1.蛋白质分子便解离成亚基,导致生物活性丧失 2.或者是三级结构遭到局部破坏 * 5. 二硫键（-S-S-） 是两个硫原子之间所形成的共价键。 作用: 它可以把不同的肽链、或同一条肽链的不同部 分连接起来，对维持和稳定蛋白质的构象具有 重要作用. 在某些蛋白质中，二硫键一旦遭到破坏，则蛋白质 的生物活性立即丧失。 若二硫键的数目多，则蛋白质分子抗拒外界变性因 素的能力也强，蛋白质三级结构的稳定性也高(角蛋白) 二硫键的种类有多种 * 综上: 氢键、疏水作用力、范德华力和离子键这四种次级键 --是维持和稳定蛋白质分子构象的主要作用力。 二硫键和配位键这两种共价键 --参与维持和稳定蛋白质的三级或四级结构。 * 例：胰岛素 胰脏中胰岛β-细胞分泌的一种蛋白质激素。 功能：降低血糖。 结构： A链：21aa；B链：30aa； 链间有两对二硫键； 在A链内aa6和aa11间以二硫键连成小环。 如：牛胰岛素 1965.9.17 * 第三节 蛋白质分子的结构 * 一、 肽(peptide) （一）肽（pep